Retinal ist das Chromophor zahlreicher lichtempfindlicher Proteine, der Opsine. Es ist kovalent als Imin an einen Lysinrest gebunden und bildet dann Rhodopsin. In bakteriellen und tierischen Rhodopsinen liegt diese Bindestelle an der siebten Transmembranhelix.[4]
In den Stäbchen der Netzhaut ist Retinal im Rhodopsin oder Sehpurpur gebunden und liegt in der Konfiguration als 11-cis-Retinal vor. Von den Stäbchen absorbiertes Licht führt zu einer Streckung des Retinalmoleküls (11-cis-Retinal wird zu all-trans-Retinal), wodurch eine signalverstärkende Signalkaskade ausgelöst wird, die über eine Hyperpolarisation der Rezeptorzelle, bei ausreichendem Lichteinfall, zur Anregung des Sehnervs führt.
Eine geringfügige Hypovitaminose äußert sich in verminderter Nachtsicht. Stärkerer Mangel führt zu einem schnelleren Ermüden der Augen, Nachtblindheit sowie einer Verhornung der Sehzellen des Auges.
Zwei isomere Formen des Retinals sind beim Sehvorgang wichtig: das 11-cis-Retinal (Retinal1, Vitamin A1-Aldehyd) sowie das all-trans-Retinal. 11-cis-Retinal ist der lichtempfindliche Bestandteil des Rhodopsin-Moleküls, das in den Stäbchen des Auges (siehe Retina) der für das farbneutrale Sehen entscheidende lichtempfindliche Chromophor ist. Durch Absorption von Licht wird das 11-cis-Retinal in die all-trans-Konfiguration überführt,[5] in der es sich von der Proteinkomponente des Rhodopsins, dem Skotopsin, trennt.
11-cis-Retinal (Retinal1) nimmt ein Lichtquant auf und lagert sich zum all-trans-Isomer um
Dies löst eine Signaltransduktionskaskade aus, durch die das Lichtsignal auf dem Umweg über die Aufnahme durch das Retinal und den Zerfall des Rhodopsins in ein elektrochemisches Signal umgewandelt wird, das Rezeptorpotential der Stäbchenzelle. Das entstandene all-trans-Retinal dagegen wird anschließend, sofern kein weiteres Licht einfällt, durch ein Enzym, die sogen. Retinal-Isomerase, wieder in die cis-Form überführt,[5] in der es sich mit der verbliebenen Proteinkomponente zu einem neuen, „empfangsbereiten“ Rhodopsin-Molekül vereinigen kann.
Die Bedeutung des Retinals für das Sehvermögen ist auch der Grund, warum im Volksmund die Aussage verbreitet ist, Karotten seien gut für die Augen.[6] Das β-Carotin in vielen gelb und rötlich gefärbten Gemüsearten wird für die Bildung von Retinal benötigt. all-trans-Retinal ist der Aldehyd des Vitamin A1 (Retinol) und steht somit mit ihm in enger struktureller Beziehung. Dennoch führt der Konsum von Karotten ohne Vitamin A-Mangel nicht zu einer Verbesserung der Sehleistung.[7]
A: Retinal1, B: Retinal2
Bei Süßwasserfischen und Amphibien tritt das 11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal2, Vitamin A2-Aldehyd) an die Stelle von 11-cis-Retinal (Retinal1, Vitamin A1-Aldehyd) der Landwirbeltiere. Eine genaue Übersicht über die tierischen Retinale ist in Opsin §Übersichtstabelle gegeben.
Das Isomer all-trans-Retinal ist ein wesentlicher Bestandteil mikrobieller Opsine wie Channelrhodopsin (bei einzelligen Algen), sowie Bacteriorhodopsin und Halorhodopsin[8] (beide bei Archaeen). Sie sind wichtig für die anoxygene Photosynthese von Bakterien und Archaeen. Bei diesen Molekülen verwandelt sich das all-trans-Retinal durch Licht in 13-cis-Retinal, das sich im Dunkeln wieder in all-trans-Retinal umwandelt. Solche Opsine nennt man Typ-1-Opsine. Diese Proteine sind evolutionär nicht verwandt mit den tierischen Opsinen (Typ-2-Opsine), die im Gegensatz zu den Typ1-Opsinen G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs) sind. Die Tatsache, dass sie beide Opsin-Typen ein Retinal verwenden ist das Ergebnis einer konvergenten Evolution.[9]
Das Opsin des ChytridpilzesSpizellomyces punctatus bindet bevorzugt an 9-cis-Retinal.bei diesem Opsin handelt es sich möglicherweise um ein Typ-2-Opsin. Die biologische Funktion des Opsins von S. punctatus ist noch unbekannt (Stand 2017).[12]
Es ist auch noch nicht klar, ob es sich tatsächlich um ein Opsin vom Typ2 handelt, da es in der umfassenden Opsin-Phylogenie von Gühmann etal. (2022) fehlt.[13]
Wenn es sich tatsächlich um einen Photorezeptor handeln sollte, dann könnte sich die Lichtempfindlichkeit bei diesem Pilz im Prinzip unabhängig von der anderer Pilze entwickelt haben.
↑O. P. Ernst, D. T. Lodowski, M. Elstner, P. Hegemann, L. S. Brown, H. Kandori: Microbial and animal rhodopsins: structures, functions, and molecular mechanisms. In: Chemical Reviews. Band 114, Nummer 1, Januar 2014, S.126–163, doi:10.1021/cr4003769, PMID 24364740, PMC3979449(freier Volltext) (Review).
↑De-LiangChen,Guang-yuWang,BingXu,Kun-ShengHu:All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH. In: Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology. 66. Jahrgang, Nr.3, April 2002, S.188–194, doi:10.1016/S1011-1344(02)00245-2, PMID 11960728 (englisch).
↑
Gabriela Mól Avelar, Talita Glaser, Guy Leonard, Thomas A. Richards, Henning Ulrich, Suely L. Gomes: A Cyclic GMP-Dependent K+ Channel in the Blastocladiomycete Fungus Blastocladiella emersonii. In: Eukaryotic Cell, Band 14, Nr.9, September 2015, S.958–963; doi:10.1128/EC.00087-15, PMID 26150416, PMC4551585(freier Volltext) (englisch).
↑
Steven R. Ahrendt, Edgar Mauricio Medina, Chia-en A. Chang, Jason E. Stajich: Exploring the binding properties and structural stability of an opsin in the chytrid Spizellomyces punctatus using comparative and molecular modeling. In: PeerJ, Band 5, 27. April 2017, S.e3206; doi:10.7717/peerj.3206, PMID 28462022, PMC5410147(freier Volltext) (englisch).
