Styrol-Monooxygenase
Das Enzym Styrol-Monooxygenase (SMO; EC 1.14.14.11) katalysiert die chemische Reaktion
Styrol + FADH2 + O2 ↔ (S)-2-Phenyloxiran + FAD + H2O
als ersten Schritt des aeroben Styrol-Abbauweges von Bakterien[1]. Das Produkt 2-Phenyloxiran ist ebenso bekannt unter den Namen Styroloxid und kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu Phenylacetaldehyd umgesetzt werden. Letzteres wird durch die Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase zu Phenylessigsäure, einem Schlüssel-Intermediat, weiter oxidiert.
Entsprechend der EC-Eingruppierung gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der Oxidoreduktasen und ist vom Cofaktor FAD abhängig, so dass es als 'External Flavoprotein Monooxygenase' klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)[2][3]. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich NADH um FAD zu reduzieren, welches dann zur Oxygenase (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst von Pseudomonas-Spezies beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst von Actinobakterien beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive Epoxidierung von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht[2].
Einzelnachweise
- ↑ Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O'Connor. 2006. Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. [PMID:16823552]
- ↑ a b Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319.
- ↑ van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts. J. Biotechnol. 124:670-689. [PMID:16712999]