Kristallstrukturanalyse

Kristallstrukturanalyse ist die Bestimmung des dreidimensionales Aufbaues eines Einkristalls im atomaren Bereich, und zwar sowohl die Anordnung der Atomrümpfe als auch der Elektronenverteilung mittels Beugung von Röntgenstrahlen, Neutronenstrahlen oder Elektronenstrahlen am Kristallgitter. Für die chemische Strukturaufklärung wird sehr häufig monochromatische Röntgenstrahlung verwendet, hierfür hat sich auch der etwas unglückliche Begriff Röntgenstrukturanalyse (engl: X-Ray crystallography) eingebürgert.

Da nicht immer genügend große Einkristalle einer Substanz zur Verfügung stehen, kann die Beugung auch am Kristallpulver erfolgen Debye-Scherrer-Verfahren. Für bestimmte Fälle (Mikrokristalle, schwachstreuende Kristalle, Proteinkristalle, zeitaufgelöste Untersuchungen, hochauflösende Strukturanalyse) wird auch die sehr intensive Synchrotronstrahlung verwendet, dabei sind Elektronen eines Beschleunigerringes (wie z.B. das DESY in Hamburg) die durchstimmbare Röntgenquelle.

Die Aufklärung von Molekülstrukturen mittels Röntgenbeugung ist heute eine Standardmethode der Chemie, wobei die Moleküle auch bei der Temperatur des flüssigen Stickstoffs tiefgefrorene, kristalline, bei Zimmertemperatur instabile, Gase sein können oder Proteine mit mehreren Tausend bis Zehntausend Atomen, ja sogar die Struktur des Ribosoms (eines Multiproeinkomplexes) kann, wenn auch nur in geringerer Auflösung, mittels Kristallstrukturanalyse bestimmt werden.

Auf dem Gebiet der Kristallstrukturanalyse gab es mehrere Nobelpreise angefangen bei Laue und Röntgen, die die Grundlagen legten, über z.B:D. Hodgkin, die viele biologisch relevante Moleküle erstmalig strukturell bestimmt, bis zu Huber und Deisenhofer, die Proteine (unter anderem auch dasChlorophyll-haltige Photoreaktionszentrum ) als Proteinkristalle untersuchten.