Transthyretin
| Transthyretin | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 127 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TTR | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Transthyretin (TTR, Thyroxin bindendes Präalbumin, TBPA) ist ein Serum-Transportprotein in Wirbeltieren, das beim Mensch vorwiegend im Plexus choroideus und in der Leber gebildet wird. Es ist am Transport der Schilddrüsenhormone beteiligt. Mutationen im TTR-Gen können Transthyretinmangel und dieser Amyloidose Typ 1 oder 7 sowie Hyperthyroxinämie verursachen.[2][3]
In der Serumelektrophorese wandert Transthyretin vor der Albuminfraktion (Präalbumin). Es ist beteiligt an der Bindung von Thyroxin und Retinol und hat eine molare Masse von ca. 55 kDa. Bei chronisch-aktiven Entzündungszuständen ist Transthyretin vermindert. Es wird daher als Anti-Akute-Phase-Protein bezeichnet.
Im Alter ist Transthyretin an der Entstehung der senilen Amyloidose (ATTR-Amyloidose) beteiligt. Genetisch veränderte Varianten des Transthyretin können zu vererblichen Amyloidosen mit autosomal-dominantem Erbgang führen.
Siehe auch
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ G. Löffler, P. E. Petrides (Hrsg.): Biochemie und Pathobiochemie. Springer Medizin Verlag, Heidelberg 2003. 7. Auflage, S. 871 ff. ISBN 3-540-42295-1
- ↑ UniProt P02766