Histidin

Histidin (Imidazolalanin) gehört zu den 20 proteinogenen (eiweißbildenden) Aminosäuren, die für die Verwendung bei der Proteinbiosynthese im Grundstoffwechsel der Organismen durch ein Basentriplett der DNA codiert wird.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen. Diese besitzen eine basische Gruppe, im Fall des Lysin einen Imidazolring, durch die sie als Lauge reagieren. Histidin ist allerdings nur eine schwache Base.

Histidin kann in Enzymen aufgrund seines pK-Wertes sowohl Protonen-donor als auch Protonenakzeptor sein; ein Beispiel ist seine Rolle in der der "katalytischen Triade" (Asp-His-Ser) von Serin-Proteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das "distale" und das "proximale" Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin).

Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.