Corrin

Strukturformel
Allgemeines
Name	Corrin
Andere Namen	CRN
Summenformel	C19H22N4
Kurzbeschreibung	heterocyclisches Ringsystem
Externe Identifikatoren/Datenbanken
PubChem	6438343
Wikidata	Q120384
Eigenschaften
Molare Masse	306,41 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Sicherheitshinweise
	GHS-Gefahrstoffkennzeichnung{{{GHS-Piktogramme}}}
H- und P-Sätze	H: {{{H}}}
	EUH: {{{EUH}}}
	P: {{{P}}}
	Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Corrin ist ein heterocyclisches Ringsystem, verwandt mit dem Porphyrin-Ring im Hämoglobin. Er besteht aus vier reduzierten Pyrrol-Untereinheiten (Tetrapyrrol), die auf zwei gegenüberliegenden Seiten über je eine −C(CH₃)= Methin-Brücke, auf einer Seite über eine −CH= Methin-Brücke und auf der letzten Seite direkt verbunden sind. Verglichen mit Porphyrin fehlt somit eine Methin-Brücke zwischen zwei Pyrrolen.

Die Corrin-Ringstruktur ist die zentrale Komponente im Cobalt-haltigen Vitamin B₁₂ (Cyanocobalamin). Sie hat ähnliche Eigenschaften wie Porphyrin, ist jedoch

beweglicher,
nicht so eben wie Porphyrin und
verfügt aufgrund der einen fehlenden Methin-Brücke nicht über aromatische Eigenschaften.

Corrinoide

Verbindungen, die Corrin als Grundgerüst enthalten, werden Corrinoide genannt. Fast alle natürlichen, metallhaltigen Corrinoide enthalten ein zentrales Cobaltatom, wohingegen die verwandten Porphyrine verschiedene Metalle enthalten können (wie Platin, Nickel, Cobalt, Kupfer, Eisen, Zink und Magnesium). Aus phototrophen Bakterien wurden metallfreie Corrinoide isoliert. Corrinoide werden nur von Mikroorganismen produziert.

Biosynthese

Der Genus Propionibakterium synthetisiert verschiedene Corrinoide ausgehend von der Aminosäure Alanin. Diese wird zum Porphobilinogen (PBG) dimerisiert. Vier PGB-Einheiten werden zu verschiedenen Uroporphyrinogenen (UPG I, II, III) verknüpft, die mittels des Enzyms Uroporphyrinogen-III-Methyltransferase methyliert werden. Danach entsteht in einer Kette von ca. 30 Reaktionsschritten aus UPG ein biologisch aktives Corrinoid wie z.Bsp. das Cobalamin.^[2] Viele höhere Lebewesen wie Wirbeltiere, einige Mollusken sowie wenige Crustaceen und Insekten synthetisieren auf einem ähnlichen Weg das strukturell verwandte, aber Eisen statt Cobalt enthaltende Hämoglobin; ihnen fehlt die Möglichkeit, die Methinbrücke zwischen den beiden in Corrinoiden direkt verbundenen Pyrrol-Untereinheiten zu entfernen.

Siehe auch

Quellen

↑ In Bezug auf ihre Gefährlichkeit wurde die Substanz von der EU noch nicht eingestuft, eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
↑ Lena I. Vorobjeva: Propionibacteria, S. 161, Veröffentlicht 1999, Springer Verlag, ISBN 0-79235884-8

[1] In Bezug auf ihre Gefährlichkeit wurde die Substanz von der EU noch nicht eingestuft, eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.

[Lena-2] Lena I. Vorobjeva: Propionibacteria, S. 161, Veröffentlicht 1999, Springer Verlag, ISBN 0-79235884-8

[2]