Leucin
| Strukturformel | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
  L-Leucin (links) bzw. D-Leucin (rechts) | |||||||||||||
| Allgemeines | |||||||||||||
| Name | Leucin | ||||||||||||
| Andere Namen |
| ||||||||||||
| Summenformel | C6H13NO2 | ||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
weißer Feststoff | ||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||
| |||||||||||||
| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code | |||||||||||||
| Eigenschaften | |||||||||||||
| Molare Masse | 131,18 g·mol−1 | ||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||||||||
| Dichte |
1,29 g·cm−3[1] | ||||||||||||
| Schmelzpunkt |
>300 °C [2] | ||||||||||||
| pKS-Wert |
| ||||||||||||
| Löslichkeit |
schlecht in Wasser (24 g·l−1 bei 20 °C) und Ethanol, nicht in Diethylether | ||||||||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||||||||
| |||||||||||||
| Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). | |||||||||||||
Leucin ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für höhere Lebewesen ist L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt. Das Spiegelbildisomere (Synonym: Enantiomere) von L-Leucin ist das D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor. Leucin kristallisiert in weißen Plättchen, daher leitet sich auch der Name her (gr. γευκός: weiß).
L-Leucin wird von den Codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG kodiert.
Isoleucin, Norleucin und tert-Leucin sind Konstitutionsisomere.
Eigenschaften
- Restname: Leucyl-
- essentiell: ja
- Seitenkette: lipophil
- van-der-Waals-Volumen: 124
- Hydrophobizitätsgrad: 3,8
Leucin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxylgruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert.
Zwitterionen von L-Leucin (links) bzw. D-Leucin (rechts)
Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Leucin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrischer Punkt liegt bei 5,98.[4] Racemisches Leucin, welches zum besseren Verständnis der Homochiralität in der Biosphäre zirkular polarisierter Synchrotron-Strahlung ausgesetzt wurde, zeigt einen Enantiomerenüberschuss von 2,6 %.[5]
Vorkommen in 100g
- Hirse: 1122 mg
- Weizenkeime: 2170 mg
- Thunfisch: 2170 mg
- Erdnüsse: 2050 mg
- Cashewnuss: 1278 mg
- Sesam 1240 mg
- Lachs: 1770 mg
- Rindfleisch, Filet: 1700 mg
- Kichererbsen: 1460 mg
- Hüttenkäse: 1230 mg
- Reis, unpoliert: 690 mg
Funktionen
L-Leucin ist wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe. Es unterstützt die Proteinsynthese in Muskulatur und Leber, hemmt den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse. Wie L-Isoleucin dient auch L-Leucin als Energielieferant. Ein Mangel ist entweder durch ungenügende Zufuhr mit der Nahrung oder Unterversorgung mit Vitamin B6 bedingt.
Verwendung
Es ist wirksamer Bestandteil von Infusionslösungen.
Quellen
- ↑ a b c Sicherheitsdatenblatt Carl Roth
- ↑ Daten der Firma Sigma-Aldrich.
- ↑ Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, dort Seite 823.
- ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
- ↑ Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2
Literatur
- Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
- Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
- Jesse Philip Greenstein und Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids, John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
- Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: "Production and Utilization of Amino Acids", Angewandte Chemie International Edition in English 1978, 17, 176–183.