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Vorlage:Infobox Enzym Strictosidin Synthase ist ein Enzym, das die Pictet-Spengler Kondensation von Tryptamin und Secologanin nach Strictosidin katalysiert. Der nächste Schritt im anabolischen Pfad von Strictosidin ist die Deglykolysierung durch Strictosidin Glucosidase und ergibt Cathenamin.[1]
Strictosidin Synthase besitzt eine molekulare Masse von ungefähr 34 kDa und wurde erstmals erstmals 1979 von Johannes Treimer und Meinhart Zenk Bochum in C. roseus beschrieben. [2] Das Enzym gehört in die Klassen der Amin-Lyasen (EC 4.3), welche Kohlenstoff-Stickstoff Bindungen synthetisieren. Das Enzym spielt in der Synthese der Indolalkaloide eine wichtige Rolle, da Strictosidin der Vorläufer von über 1200 unterschiedlichen Indol-Terpen-Alkaloiden ist.[3]
2006 gelang es Forschern der Johannes Gutenberg-Universität in Mainz, die Struktur des Enzymes aus Rauvolfia serpentina aufzuklären. Dabei lösten die Forsche sowohl die Struktur des nativen[4] Pflanzenproteins als auch die Struktur eines mutierten[5] Proteins.[6]
Das Enzym kommt vor allem in den Pflanzen der Familie der Hundsgiftgewächse vor und wurde in den Arten Catharanthus roseus, Rauvolfia serpentina und Ophiorrhiza pumila isoliert und kloniert.[7].
Literatur
- ↑ PMID 16481164
- ↑ Treimer JF, Zenk MH: Purification and properties of strictosidine synthase, the key enzyme in indole alkaloid formation. In: Eur. J. Biochem. 101. Jahrgang, 1979, S. 225–33, doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb04235.x, PMID 510306.
- ↑ Robinson: Organische Chemie V: Naturstoff-Chemie und Biosynthese. Auf: Institute of Organic Chemistry – University of Zurich
- ↑ PDB 2FP8, PDB 2FP9 und PDB 2FPC
- ↑ PDB 2FPB
- ↑ PMID 16531499
- ↑ PMID 16874388
PMID 12721380
PMID 18280746 PMID 18081287 PMID 17113995 PMID 16481164 http://www.internetchemie.info/news/2007/oct07/strictosidin-synthase.html
- Kutchan TM: Strictosidine: from alkaloid to enzyme to gene. In: Phytochemistry. 32. Jahrgang, 1993, S. 493–506, doi:10.1016/S0031-9422(00)95128-8, PMID 7763429.
- de Waal A, Meijer AH, Verpoorte R: Strictosidine synthase from Catharanthus roseus: purification and characterization of multiple forms. In: Biochem. J. 306. Jahrgang, S. 571–80, PMID 7887913.
- Ruppert M, Woll J, Giritch A, Genady E, Ma X, Stockigt J: Functional expression of an ajmaline pathway-specific esterase from Rauvolfia in a novel plant-virus expression system. In: Planta. 222. Jahrgang, 2005, S. 888–98, doi:10.1007/s00425-005-0031-0, PMID 16133216.
- McCoy E, Galan MC, O'Connor SE: Substrate specificity of strictosidine synthase. In: Bioorg. Med. Chem. Lett. 16. Jahrgang, 2006, S. 2475–8, doi:10.1016/j.bmcl.2006.01.098, PMID 16481164.
- Ma X, Panjikar S, Koepke J, Loris E, Stockigt J: The structure of Rauvolfia serpentina strictosidine synthase is a novel six-bladed beta-propeller fold in plant proteins. In: Plant. Cell. 18. Jahrgang, 2006, S. 907–20, doi:10.1105/tpc.105.038018, PMID 16531499.