Immunglobulin G
Das IgG ist die Abkürzung für das Immunglobulin G. Es wird synonym auch von den Gammaglobulinen gesprochen. Es handelt sich dabei um Glykoproteine (Eiweisse), die von B-Lymphozyten bzw Plasmazellen nach Kontakt mit einem Antigen produziert werden. Sie stellen die Antikörper (Immunglobuline) der Klasse G dar, die vor allem gegen Bakterien wirken. Die Bildung von Immunglobulinen (hier der klasse Gamma) ist der Teil der humoralen Immunabwehr, also der nicht-zellgebundenen Immunabwehr durch lösliche Stoffe.
Der Antikörper besteht aus zwei langen ("schweren") und zwei kurzen ("leichten") Proteinketten und hat die Form eines "Y". Die schweren Ketten haben ein Molekulargewicht von 50000 Dalton und sind stets der Klasse Gamma zuzuordnen, die leichten Ketten haben ein Molekulargewicht von 22000. Das gesamte Molekulargewicht beträgt rund 144000 Dalton (2×50000 + 2×22000). An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen, die an Antigene (Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) oder Haptene binden können. Der antigenbindende Anteil der IgG (Fab) ist sehr variabel. Es ist berechnet worden, dass etwa 106 bis 109 chemisch verschiedene Fab-Abschnitte möglich sind. Die entsprechenden Genabschnitte unterliegen während des Lebens den entsprechenden notwendigen Mutationen. Die Bindung an Oberflächenantigene löst weitere immunologische Reaktionen aus, die zur Vernichtung der betroffenen Zellen oder Antigen-präsentiernen Strukturen führen kann. Die Immunglobuline selbst können das entsprechende Ziel nicht zerstören, sie haben vielmehr die Aufgabe, die Ziele zu markieren und für weitere Abwehrsysteme besser angreifbar zu machen. Da ein IgG jedoch nur an ein einziges Antigen binden kann, gehört die Antikörperbildung zum spezifischen Anteil des Immunsystems. Bestimmte Plasmazellen bilden ganz bestimmte Antikörper, die gegen ein bestimmtes Antigen gerichtet sind. Man spricht daher auch von der Funktion der Plasmazelle als Gedächtniszelle. Da der massenhaften Antikörperbildung durch Plasmazellen im Rahmen einer Infektion jedoch eine vorherige Phase der Sensibilisierung mit dem Antigen vorausgehen muss, wird diese starke Antikörperbildung als sekundäre Immunantwort bezeichnet. Im Rahmen einer Impfung kann die Antikörperbildung gegen ein bestimmtes Antigen von den Plasmazellen "gelernt" werden und kann den Organismus in die Lage versetzen, bei erneutem Kontakt mit dem gleichen Antigen auch nach vielen Jahren rasch und in großer Zahl spezifisch wirkende Antikörper zu bilden.
Körpereigene Antigene werden im Rahmen der immunologischen Toleranz als "eigen" betrachtet und führen normalerweise nicht zu einer spezifischen Antikörperbildung gegen diese Antigene. Bei Autoimmunerkrankungen kann es jedoch zu einer Bildung von Antikörpern gegen körpereigene Strukturen kommen, die einen Krankheitswert haben.
Die schweren Ketten der Immunglobuline der Klasse G (Gamma) werden in vier isotypische Subklassen (Gamma 1-4) unterteilt. Die leichten Ketten kommen in zwei Arten (kappa und lambda) vor.
Durch bestimmte Enzyme (z.B. Papain oder Pepsin) lassen sich die IgG-Antikörper in zwei Fragmentearten aufspalten. Die zwei Fragmente sind:
- Fab zwei Fragmente die die Antigenbindungsstelle enthalten
- Fc ein Fragment das an Komplementproteine oder zelluläre Rezeptoren binden kann
Störungen der Antikörper-IgG-Bildung werden als Gammopathien bezeichnet. Die Hypogammaglobulinämie bezeichnet eine krankhaft zu geringe Produktion an IgG-Antikörpern. Die Agammaglobulinämie bezeichnet den Ausfall der Antikörperbildung. Schwerer Eiweissmangel (Inanition, lange Hungerzeiten) oder schwere Nierenerkrankungen (nephrotisches Syndrom) können die Antikörperbildung beeinträchtigen. Eine Herabsetzung der IgG-Bildung führt zu teilweise schweren Infektionskrankheiten.
Neugeborene können zunächst keine eigenen IgG bilden, und sind vorübergehend auf die Antikörper der Mutter angewiesen. Intrauterin erfolgt die Weitergabe über die Plazenta.
Der menschliche Körper bildet fünf solcher Klassen von Immunglobulinen: Neben IgG auch IgM, IgA, IgD und IgE.
Die Immunglobuline G sind in der Elektrophorese gut im Bereich Gamma 1-2 als eigenständiger Peak zu erkennen. In der Immunelektrophorese sind sie ebenfalls identifizierbar. Im Blut des Menschen sind etwa 8 Gramm IgG pro Liter enthalten und stellen 11-18% des Gesamteiweisses im Blut dar.