Tyrosin
| Strukturformel | |||
|---|---|---|---|
| Datei:Tyrosin - Tyrosine.png | |||
| Allgemeines | |||
| Name | Tyrosin | ||
| Andere Namen | Oxyphenylamidopropionsäure, (S)-2-Amino-3-(4-hydroxy-phenyl)-propionsäure | ||
| Abkürzung | Tyr, Y | ||
| essentiell | nein | ||
| Summenformel | C9H11O3N | ||
| CAS-Nummer | 60-18-4 | ||
| Kurzbeschreibung | farbloser Feststoff | ||
| Eigenschaften | |||
| Molmasse | 181,19 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | 1,46 g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 297–298 °C | ||
| Siedepunkt | >280 °C Thermische Zersetzung | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Seitenkette | lipophil, aromatisch | ||
| Löslichkeit | gut in Säuren und Laugen, nicht in Wasser (0,38 g/L bei 20 °C), Ethanol, Ether und Pentan | ||
| isoelektrischer Punkt | 5,64 | ||
| pK-Werte bei 25 °C |
pKCOOH: 2,2 pKNH2: 9,1 pKSeitenkette: 10,9 | ||
| van-der-Waals-Volumen | 141 | ||
| Hydrophobizitätsgrad | -1,3 | ||
| Sicherheitshinweise | |||
| Gefahrensymbole | |||
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| R- und S-Sätze |
R: - | ||
| MAK | ? | ||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||
Tyrosin (auch: Oxyphenylamidopropionsäure, IUPAC Name: (S)-2-Amino-3-(4-hydroxy-phenyl)-propionsäure, Abkürzung Tyr, Summenformel: C9H11O3N, Buchstabencode: Y) ist eine nichtessenzielle proteinogene Aminosäure, die in den meisten Proteinen, in großen Mengen im Casein vorkommt. Tyrosin ist Ausgangssubstanz für die Biosynthese von Catecholaminen und Melanin.
Eigenschaften
In der Abbildung ist Tyrosin mit zugehöriger Elektronendichtekarte zu sehen, so wie sie bei einer Kristallstrukturanalyse aus einem Proteinkristall erhalten wird, das Protein war in diesem Fall Concanavalin A.
Tyrosin besitzt die Eigenschaft, dass es bei Anregung mit UV-Licht fluoresziert. Allerdings kommt es in Proteinen beim Vorhandensein der aromatischen Aminosäure Tryptophan zu einem Resonanzenergietransfer zu diesen Aminosäureeinheiten.
Vorkommen
Tyrosin kommt innerhalb des Körpers als Zersetzungsprodukt der Proteine vor. Säugetiere können Tyrosin aus der essentiellen Aminosäure Phenylalanin synthetisieren, welche mit der Nahrung aufgenommen werden muss.
Synthese
Tyrosin entsteht durch Biopterin-abhängige Hydroxylierung von Phenylalanin. Das diese Reaktion katalysierende Enzym ist die Phenylalaninhydroxylase. Ein Sauerstoffmolekül (O2) wird verbraucht, ein Wassermolekül (H2O) entsteht.
Abbau
Der Abbau von L-Tyrosin (para-Hydroxyphenylalanin) beginnt mit einer α-Ketoglutarat-abhängige Transaminierung durch die Tyrosin-Transaminase zu para-Hydroxyphenylpyruvat. Para bedeutet, dass der Pyruvat-Rest (wie der Alanin Rest beim Tyrosin) im Phenylring gegenüber der Hydroxyl-Gruppe (also 3 C-Atome weiter) steht. Den nächsten Schritt katalysiert die p-Hydroxylphenylpyruvat-Dioxygenase unter Einbau von Sauerstoff und Abspaltung von CO2 zum Homogentisat, welches (2,5)-Dihydroxyphenyl-(1)-acetat ist.
Durch Ringspaltung zwischen Acetyl -und Hydroxylgruppe kann hieraus durch Kondensation mit Tocopherol das Tocopherol-Hydrochinon entstehen.
Oder aber es entsteht durch Einlagerung eines weiteren O2-Moleküls (ein O an die Acetyl-Gruppe, ein O an die Hydroxy-Gruppe daneben) durch die Homogentisat-Dioxygenase das Maleylacetacetat.
Mit der Maleylacetacetat-cis-trans-Isomerase entsteht in diesem Fal Fumarylacetat durch Rotation der durch Oxidation (aus -OH) entstanden Carboxylgruppe. Fumarylacetacetat kann nun durch Fumarylacetacetat-Hydrolase, wie für Hydrolasen üblich, durch Wassereinlagerung gespalten werden.
Dabei werden Fumarat (=>Citrat-Zyklus) und Acetacetat (Butan-(3)-on-Säure) frei.
Acetacetat ist ein Ketonkörper, welcher mit Succinyl-CoA aktiviert wird, und danach in zwei Moleküle Acetyl-CoA (für Citrat-Zyklus und Fettsäuresynthese) umgesetzt werden kann.
Funktionen
Im Nebennierenmark werden aus L-Tyrosin die Hormone Adrenalin und Noradrenalin gebildet und bei Bedarf direkt an das Blut abgegeben. Bildung der Schilddrüsenhormone Trijodthyronin (T3) und Thyroxin (T4) im Colloid der Schilddrüse. Eine besondere Bedeutung hat das Tyrosin in Proteinen, die an Signaltransduktionsprozessen beteiligt sind. Es fungiert als Empfänger von Phosphat-Gruppen, die durch Proteinkinasen übertragen werden und das Protein in seiner Aktivität verändern.
Wirkungsweise im menschlichen Körper
Tyrosin hat als Ausgangsstoff für Neurotransmitter eine relativ stark aufhellende (stimmungssteigernde) Wirkung. Die typische Tagesdosierung für einen Erwachsenen beträgt ca. 100mg. Daher wird sie wie Phenylalanin auch, z.B. in der orthomolekularen Medizin als mildes Antidepressivum eingesetzt bzw. empfohlen. Die übliche Dosierung beträgt dann allerdings 500-1000mg pro Tag. Für schwere D. ist Tyrosin jedoch nicht geeignet.