Cytochrom-c-Oxidase

Schematische Darstellung der Cytochrom c Oxidase (UE I-IV)

Das Enzym Cytochrom c Oxidase (EC 1.9.3.1) ist der terminale Elektronenakzeptor in der mitochondrialen Atmungskette (Komplex IV).

Struktur

Der mitochondriale Enzymkomplex in Säugetieren besteht aus 13 Untereinheiten, von denen die Untereinheiten I-III mitochondrial und die weiteren Untereinheiten IV-XIII vom Nukleus kodiert sind. Die Untereinheit I besitzt drei redoxaktive Metallzenten Häm a, Häm a₃ und Cu_B. Häm a₃ und Cu_B bilden zusammen das katalytisch aktive Zentrum, an dem Sauerstoff bindet und zu Wasser reduziert wird. Die Untereinheit II besitzt das redoxaktive Metallzentrum Cu_A.

Funktion

Während des katalytischen Zyklus der Cytochrom c Oxidase wird ein Molekül Sauerstoff (O₂) zu zwei Molekülen Wasser (H₂O) reduziert. Als Reduktionsmittel werden vier Elektronen (e^-) von vier Molekülen Cytochrom c sowie vier Protonen (H⁺) aus dem Innenraum des Mitochondriums gebraucht. Die bei der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser freigesetzte Energie wird zum Aufbau eines Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran genutzt. Pro Reaktionszyklus werden vier Protonen aus dem Innenraum des Mitochondriums in den Intermembranraum transportiert.

Reaktionsgleichung:

4 Cyt c (Fe⁺²) + O₂ + 8 H⁺_innen → 4 Cyt c (Fe⁺³) + 2 H₂O + 4 H⁺_außen.

Inhibitoren

Cyanid, Kohlenmonoxid und Azid sind Inhibitoren der Cytochrom c Oxidase. Sie blockieren irreversibel die Bindungsstelle für Sauerstoff im aktiven Zentrum.

Alternative Bezeichnungen

• Cytochrom c : O₂ - Oxidoreduktase
• Cytochrom Oxidase (Zytochromoxidase)
• Komplex IV der Atmungskette
• Cytochrom aa₃ Komplex nach David Keilin
• Atmungsferment nach Otto Warburg (Nobelpreis für die Entdeckung)
• Indophenol Oxidase nach Paul Ehrlich

Weblinks

• Visualisierung der 3D-Struktur mit Jmol (Java)

Literatur

• Warburg, O. (1924). Über Eisen, den sauerstoffübertragenden Bestandteil des Atmungsfermentes. Biochemische Zeitschrift 152, 479-494.
• Iwata, S. et al. (1995). Structure at 2.8 A resolution of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans. Nature 376, 660-669. [PMID 95379947] Volltext
• Tsukihara, T. et al. (1996). The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. Science. 272, 1136-1144. [PMID 96216288]