Dansylchlorid
| Strukturformel | |||||||
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| Allgemeines | |||||||
| Name | Dansylchlorid | ||||||
| Andere Namen |
5-(Dimethylamino)naphthalin-1-sulfonylchlorid | ||||||
| Summenformel | C12H12ClNO2S | ||||||
| Kurzbeschreibung |
gelber Feststoff[1] | ||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||
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| Eigenschaften | |||||||
| Molare Masse | 269,75 g·mol−1 | ||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||
| Schmelzpunkt | |||||||
| Löslichkeit |
schlecht in Wasser (10 g·l−1 bei 20 °C)[1] | ||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||
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| Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). | |||||||
Dansylchlorid, chemisch: 5-(Dimethylamino)naphthalin-1-sulfonylchlorid, wird als Reagenz auf primäre aliphatische und aromatische Aminogruppen eingesetzt. Es bildet mit diesen stabile blau- oder blaugrün fluoreszierende Sulfonamide. Dansylchlorid ist ein vielverwendetes Hilfsmittel in der Endgruppenbestimmung von Peptiden und in der Aminosäureanalyse.[3][4] Es wurde erstmals von Gregorio Weber Anfang der 1950er-Jahre synthetisiert.[5]
Anwendungsprinzip in der Endgruppenbestimmung von Peptiden
Dansylchlorid reagiert mit endständigen Aminogruppen in Peptiden und bildet Addukte von hoher Hydrolysestabilität. Die nachfolgende Hydrolyse der Peptidaddukte führt daher zur Spaltung der Peptidbindungen, wobei das Addukt aus endständiger Aminosäure und Dansylchlorid erhalten bleibt und chromatographisch charakterisiert werden kann.
Anwendung in der Flexibilitätsuntersuchung von Proteinen
Die mit Aminosäuren gebildeten Sulfonamide sind im Allgemeinen gute Akzeptoren für Fluoreszenz-Resonanzenergietransfer (FRET) in Kombination mit der Aminosäure Tryptophan, was die Markierung mit Dansylchlorid zu einem geeigneten Mittel zur Untersuchung der Flexibilität von Proteinen macht. Die Zugabe von β-Cyclodextrin (Cycloheptaamylose) verstärkt die Resonanz der Sulfonamid-Addukte.[6]
Chemische Eigenschaften
Dansylchlorid ist instabil in Dimethylsulfoxid (DMSO), das daher nicht als Lösungsmittel für das Reagenz geeignet ist.[7]
Einzelnachweise
- ↑ a b c d Datenblatt Dansylchlorid (PDF) bei Carl Roth
- ↑ a b Datenblatt Dansyl chloride bei Sigma-Aldrich (PDF).
- ↑ John M. Walker: The Dansyl Method for Identifying N-Terminal Amino Acids. In: Bryan John Smith (Hrsg.): Protein Sequencing Protocols (= Methods in Molecular Biology. Volume 32) Humana Press, 1994, ISBN 0-89603-268-X, S. 321–328, doi:10.1385/0-89603-268-X:321.
- ↑ John M. Walker: The Dansyl-Edman method for peptide sequencing. In: Bryan John Smith (Hrsg.): Protein Sequencing Protocols (= Methods in Molecular Biology. Volume 32) Humana Press, 1994, ISBN 0-89603-268-X, S. 329–334 , doi:10.1385/0-89603-268-X:329.
- ↑ David M. Jameson: Gregorio Weber, 1916–1997: A Fluorescent Lifetime. In: Biophysical Journal. Band 75, 1998, S. 419–421.
- ↑ T. Kinoshita, F. Iinuma, A. Tsuji: Microanalysis of proteins and peptides. I. Enhancement of the fluorescence intensity of dansyl amino acids and dansyl proteins in aqueous media and its application to assay of amino acids and proteins. In: Chemical & Pharmaceutical Bulletin. 22, Nr. 10, 1974, S. 2413–2420, PMID 4468087.
- ↑ R. E. Boyle: The Reaction of Dimethyl Sulfoxide and 5-Dimethylaminonaphthalene-1-sulfonyl Chloride. In: The Journal of Organic Chemistry 31, Nr. 11, 1966, S. 3880–3882, doi:10.1021/jo01349a529.