Glutamatrezeptor

Glutamatrezeptoren sind Transmembranproteine in der Membran von Neuronen, die spezifisch den Neurotransmitter Glutamat binden. Besonders groß ist ihre Dichte an der postsynaptischen Membran glutamaterger Synapsen. Innerhalb der Gruppe der Glutamatrezeptoren unterscheidet man zwischen ionotropen und metabotropen Glutamatrezeptoren.

Ionotrope Glutamatrezeptoren

Zu den ionotropen Glutamatrezeptoren gehören AMPA-Rezeptoren, NMDA-Rezeptoren und Kainat-Rezeptoren. Sie unterscheiden sich im Aufbau, der Sequenz ihrer Untereinheiten sowie ihren spezifischen Bindungs-, Aktivierungs- und Leitungseigenschaften.

Metabotrope Glutamatrezeptoren

Die metabotropen Glutamatrezeptoren zählen zu den phylogenetisch ältesten G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Derzeit sind 8 metabotrope Glutamat-Rezeptoren bekannt: mGlu₁ - mGlu₈ (mGluR1 - mGluR8). Aufgrund von Änlichkeiten in der Aminosäuresequenz, pharmakologischen Eigenschaften und intrazellulären Signalwegen, mit denen sie gekoppelt sind, werden diese in drei Gruppen eingeteilt.
Gruppe I: Dazu gehören mGluR1 und mGluR5. Sie aktivieren die Phospholipase C, was zur Anreicherung von IP₃ und Diacylglycerol (DAG) im Zellinneren führt. Über IP₃-Rezeptoren kommt es zur Freisetzung von Kalziumionen aus dem endoplasmatischen Retikulum, während DAG vor allem die Proteinkinase C aktiviert.
Gruppe II: Dazu gehören mGluR2 und mGluR3. Sie regulieren die Adenylatcyclase negativ.
Gruppe III: Dazu gehören mGluR4, mGluR6 und mGluR7. Wie die Gruppe II mGluR hemmen sie die Adenylatcyclase. Allen gemeinsam ist eine große N-terminale Domäne, auf der sich die Glutamat-Bindungsstelle befindet.