Glykoproteine

Glykoproteine sind Makromoleküle, die aus einem Protein und einer oder mehreren Kohlenhydrat-(Zucker-)Gruppen bestehen. Die Kohlenhydratgruppen werden gewöhnlich als posttranslationale Modifikation an Asparagin-, Serin-, Threonin- oder Hydroxylysin-Resten kovalent gebunden. Die gebundenen Kohlenhydratreste variieren stark in ihrer Größe und reichen von Monosacchariden über Di- und Oligosaccharide bis zu Polysacchariden. Der Kohlenhydratanteil in Glykoproteinen kann von wenigen Prozent (Ribonukleasen, Thyreoglobulin) bis zu 85% (Blutgruppenantigene) betragen. Typische Kohlenhydratgruppen sind Glukose, Glykosamin, Galaktose, Galaktosamin, Mannose, Fruktose und Sialinsäure.

Glykoproteine sind in der Natur weit verbreitet und man nimmt an, dass es wahrscheinlich mehr Proteine mit kovalent gebundenen Kohlenhydraten als Kohlenhydrat-freie Proteine gibt. Zuckerreste können bei der Proteinfaltung helfen bzw. die Stabilität der Proteine erhöhen. Häufig tragen Proteine, die in den extrazellulären Raum ragen (Transmembranproteine), Kohlenhydratreste. Alle Exportproteine sowie Membranproteine sind oder waren während ihrer Biosynthese Glykoproteine. Glykoproteine spielen daher auch eine wichtige Rolle bei Erkennungsreaktionen durch das Immunsystem, besonders in Säugetieren. Beispiele hierfür sind Antikörper und die Proteine des MHC, die mit T-Zellen bzw. T-Zell-Rezeptoren interagieren.

Lösungen von Glykoproteinen sind häufig sehr viskos. Im menschlichen Blutplasma wurden 60 verschiedene Plasmaproteine isoliert, von denen lediglich Albumin und Präalbumin keine Zuckerreste haben.

Siehe auch: Proteoglycan