Histidin
| Strukturformel | |||
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| Allgemeines | |||
| Name | Histidin | ||
| Abkürzung | His, H | ||
| Restname | Histidyl- | ||
| essentiell | für Kinder | ||
| Andere Namen | Imidazolalanin | ||
| Summenformel | C6H9N3O2 | ||
| CAS-Nummer | 71-00-1 | ||
| Kurzbeschreibung | weißer Feststoff | ||
| Eigenschaften | |||
| Molmasse | 155,16 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | ? g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 272–273 °C | ||
| Siedepunkt | 287 °C thermische Zersetzung | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Löslichkeit | mäßig in Wasser (38,2 g/L bei 20 °C), schlecht in Ethanol | ||
| Seitenkette | basisch | ||
| isoelektrischer Punkt | 7,6 | ||
| pK-Werte bei 25 °C |
pKCOOH: 1,8 pKNH2: 9,2 pKSeitenkette: 6,0 | ||
| van-der-Waals-Volumen | 118 | ||
| Hydrophobizitätsgrad | -3,2 | ||
| Sicherheitshinweise | |||
| Gefahrensymbole | |||
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| R- und S-Sätze |
R: - | ||
| MAK | nicht festgelegt | ||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||
Histidin gehört zu den proteinogenen Aminosäure. Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin sowohl in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, als auch in die Gruppe der aromatischen Aminosäuren zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan. Basische Aminosäuren besitzen eine basische Gruppe, hier einen Imidazolring (der gleichzeitig auch aromatisch ist).
Vorkommen
Histidin ist in Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Emmentaler Käse enthalten. Histidin ist auch in manchen Medikamenten und Vitaminpräparaten enthalten.
Funktionen
Histidin kann in Enzymen aufgrund seines pK-Wertes, der sich im Neutralbereich befindet, sowohl Protonendonor als auch Protonenakzeptor sein. Ein Beispiel ist seine Rolle in der der "katalytischen Triade" (Asp-His-Ser) von Serin-Proteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das "distale" und das "proximale" Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin). Histidin wird in den Mitochondien zur Sauerstoffübertragung gebraucht. Je mehr Histidin zur Verfügung steht, um so Leistungsfähiger ist man.
Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.
