Aminopeptidasen sind Enzyme aus der Gruppe der Exopeptidasen, d. h. der eiweißspaltenden Enzyme, welche Proteine an endständigen Peptidbindungen aufspalten. In den meisten Fällen gehören Aminopeptidasen zu den Metalloproteasen.
Aminopeptidasen | ||
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Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.4.11.-, Peptidase | |
Reaktionsart | Abspaltung endständiger Aminosäurereste | |
Substrat | Xaa-Protein / Protein-Yaa | |
Produkte | Protein + Xaa/Yaa | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] |
Peptidasen zerlegen Proteine durch Hydrolyse der Peptidbindungen. Während Endopeptidasen Eiweiße innerhalb deren Moleküle spalten, zerlegen Exopeptidasen diese vom „Molekülrand“ her. Aminopeptidasen speziell greifen am N-terminalen oder Amino-terminalen Ende der Peptide an und spalten dabei entweder eine einzelne Aminosäure ab (wie Aminoacyl-Peptidhydrolasen und Iminoacyl-Peptidhydrolasen) oder ein Dipeptid (Dipeptidyl-Peptidhydrolasen).[2]
Für alle natürlichen Aminosäuren existieren spezifische Aminopeptidasen, welche nur diese am N-terminalen Ende eines Proteins abspalten (Arginin-Aminopeptidase, Leucin-Aminopeptidase usw.). Viele dieser Enzyme sind fest an die Zellwand gebunden. [3]
In menschlichen Organismus dienen Aminopeptidasen außer zur Proteinreifung auch der Regulierung des Peptidhormonspiegels und der Verdauung von Proteinen im Darm.
Industrielle Anwendung
Aminopepdidase kann in der enzymatischen kinetischen Racematspaltung von DL-2-Arylglycinamiden eingesetzt werden. [4] Bei Einsatz einer L-Aminopepdidase als Katalysator wird das L-2-Arylglycinamid enantioselektiv zu L-2-Arylglycin hydrolysiert, während das enantiomere D-2-Arylglycinamid unverändert bleibt.
Einzelnachweise
- ↑ Suchergebnis UniProt EC 3.4.11.-.
- ↑ Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu Aminpeptidasen im Lexikon der Biochemie.
- ↑ H. Weber: Mikrobiologie der Lebensmittel. Milch und Milchprodukte, 1996, Behr's Verlag, ISBN 386022235X.
- ↑ R. A. Sheldon: The Industrial Synthesis of Optically Active Compounds, in Miklós Simonyi (Herausgeber), Problems and Wonders if Chiral Molecules, Akadémiai Kiadó, Budapest, 1990, S. 349−386, ISBN 9630558815.