| Calreticulin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 400 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Ca2+, Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CALR | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
Calreticulin ist ein Protein, das Teil eines Proteinkomplexes im Lumen des Endoplasmatischen Retikulums der Eukaryoten ist. Calreticulin fungiert zusammen mit Calnexin während der Faltung von Glykoproteinen im endoplasmatischen Retikulum als Chaperon. Dazu bindet es an Glykoproteine mit einem endständigen Glucoserest, der das Protein als noch nicht korrekt gefaltet kennzeichnet, und schützt es so vor Einflüssen aus der Umgebung, damit es sich richtig falten kann. Zusätzlich bindet es noch einen Cofaktor (ERp57), der die Bildung von Dulfidbrücken fördert.