Histone sind Proteine, bestehend aus einem globulären Zentrum und flexiblen endständigen Armen, die viele basische Aminosäuren besitzen.
Die Histone sind im Zellkern vorhanden, wo sich chromosomale DNA an sie anlagert, um ein Komprimierung der DNA zu ermöglichen. Dies ist notwendig, um das grosse Genom von Eukaryonten im Zellkern unterbringen zu können.
Es sind fünf Typen von Histonen bekannt - H1, H2A, H2B, H3 und H4. Je zwei Moleküle (Dimere) von H2A, H2B, H3 und H4 bilden ein Nucleosom, um das sich die DNA in ca. zwei grossen Schleifen legen kann. Das H1-Protein wird benötigt, um einen 30nm-Faser zu bilden - eine übergeordnete Struktur, die einer Helix aus Nucleosomen entspricht. Dadurch wird die DNA Packung weiter verstärkt. Die Komprimierung des DNA-Moleküls beträgt ohne H1 Faktor 7 und wird mit H1 auf Faktor 40-50 erhöht, d.h. ein unkomrimierter DNA-Strang enthält 3 Mio Nukleotide/mm, komprimiert ohne H1 20 Mio Nukleotide/mm und mit H1 120 Mio Nukleotide/mm.
Die Bindung der DNA an die Histone verhindert eine Transkription, weshalb für diesen Vorgang die DNA von den Histonen gelöst werden muss.
Histone können von Enzymen modifiziert werden. Diese Modifikationen können Methylierung, Phosphorylierung und Acetylierung umfassen. Die Funktion der Methylierung ist zur Zeit noch nicht geklärt. Die Phosphorylierung erfolgt als Antwort auf Signale, die die Zelle von aussen erhält. Die Acetylierung setzt, wie die Phosphorylierung, die Bindefähigkeit der Histone für die DNA herab. Sie ist deshalb Vorraussetzung für die Transkription der gebundenen DNA.