Das Tetanustoxin oder Tetanospasmin ist das wichtigste der von Clostridium tetani gebildeten Exotoxine. Es wirkt direkt neurotoxisch. Das Tetanospasmin ist ein 150 kDa großes Protein. Es wird teils aktiv von den Bakterien sezerniert, teils wird es bei Lyse von Bakterien freigesetzt. Das Toxin besteht aus 2 Untereinheiten. Die schwere Protein-Kette ist verantwortlich für die Bindung des Toxins an Ganglioside von Nervenzellen, während die leichte Kette die Neurotoxizität vermittelt. Das Toxin hemmt präsynaptisch die inhibitorischen Synapsen an den spinalen Motoneuronen sowie die Freisetzung der Neurotransmitter Glycin und GABA. Klinisch zeigt sich dieses in einer spastischen Paralyse. Tetanospasmin scheint in der Regel Plasmid-codiert zu sein.
| Tetanospasmin | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 1314 = 456+858 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Präkursor | (1315 aa) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | tetX | |
| Externe IDs | ||
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.C.8.1.2 | |
| Bezeichnung | Botulinum/Tetanustoxin Familie | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.24.68, Metalloprotease | |
| MEROPS | M27.001 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | 76-Gln-+-Phe-77 in Synaptobrevin 2 | |
| Produkte | Spaltprodukte | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Botulinumtoxin | |
| Übergeordnetes Taxon | Clostridium | |
Es ist nach dem Botulinum-Toxin das zweit-stärkste bakterielle Toxin. Es spaltet wie dieses das Vesikel-Membranprotein Synaptobrevin.
Der Nachweis des Tetanospasmins erfolgt bei dringendem Verdacht im Tierversuch. Mäuse zeigen typischerweise eine sog. Robben-Stellung. Bereits 0,1 ng des Tetanospasmins töten eine Maus innerhalb von 48 Stunden.
Tetanospasmin lässt sich durch Formalin-Behandlung inaktivieren. Man erhält dann das sog. Tetanus-Toxoid. Dieses wird bei der aktiven Tetanus-Impfung eingesetzt.
Der deutsche Toxikologe Ernst Habermann leistete Pionierarbeit bei der Aufklärung der Struktur und der Wirkungsweise von Tetanospasmin.