Pepsin ist ein Verdauungsenzym, eine so genannte Peptidase, die in den Mägen von Wirbeltieren für den Abbau von mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißen zuständig ist. In der EC-Nomenklatur zur Klassifikation von Enzymen wird es unter der Nummer EC 3.4.23.1 geführt.
Geschichte
Entdeckt wurde Pepsin als erstes tierisches Enzym im Jahr 1836 von Theodor Schwann. Erstmals in reiner kristalliner Form wurde es 1930 von John Howard Northrop dargestellt. 1898 benennt Caleb Bradham aus New Bern (North Carolina) den Softdrink Pepsi nach den Inhaltsstoffen Kolanüssen und 'Pepsin'.
Eigenschaften
Pepsin ist eine saure Endopeptidase mit einer Molekülmasse von 36.000 Dalton. Es ist ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Gebildet wird es aus einer inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen, unter Einwirkung von Salzsäure durch Autoproteolyse.
Asparaginsäure befindet sich als funktionelle Aminosäure im aktiven Zentrum, durch das die Spaltung von Eiweißen in hochmolekulare, wasserlösliche Peptone katalysiert wird. Pepsin vermag Peptidbindungen vorrangig C-terminal zu den Aminosäuren Phenylalanin, Leucin und Glutaminsäure zu spalten, das Katalyseverhalten ist also sequenzspezifisch.
Die höhste Aktivität hat Pepsin bei einem pH-Wert zwischen 1,5 und 3. pH-Werte oberhalb von 6 inaktivieren das Enzym irreversibel. Temperaturen bis 60 °C können seine Funktion nicht beeinträchtigen, ebenso wenig höhere Konzentrationen an Harnstoff und Guanidin. In gefriergetrocknetem (lyophilisiertem) Zustand kann Pepsin bei 4 °C einige Monate gelagert werden.
Verwendung
Pepsin eignet sich gut zur Untersuchung der Disulfidverbrückung in anderen Proteinen. Da die Spaltung bei niedrigen pH-Werten durchgeführt wird, ist die Gefahr von Disulfidaustauschreaktionen gering. Die kommerziell verfügbare Pepsin-Form ist meistens Pepsin A aus dem Magen des Schweins.