Katalase

Enzym
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Katalase
Katalase
Drei verschiedene Katalase-Oligomere als Oberflächenmodell. Links: Mensch (1QQW). Mitte: E. coli (1IPH). Rechts: Lactobacillus plantarum (1JKU, mit Mangan statt Porphyrin-Eisen).

Vorhandene Strukturdaten: 1dgb, 1f4j, 1qqw

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 526 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Kofaktor NADP, Häm
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Substrat H2O2
Produkte O2 + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Katalase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Bändermodell der menschlichen Katalase (1DGF).

Katalase (CAT) ist der Name für das Enzym, das Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Sauerstoff (O2) und Wasser (H2O) umsetzt. Wasserstoffperoxid fällt als Nebenprodukt beim Abbau von Purinen und bei der Oxidation von Fettsäuren an und kann zur Schädigung von Genom und Proteinen führen. Katalasen befinden sich daher in fast allen aerob lebenden Lebewesen, beim Menschen vor allem in den Peroxisomen der Leber und Nieren, und den Erythrozyten. Mutationen im CAT-Gen können zum Katalasemangel führen, der in Japan, Israel und der Schweiz vorkommt. Untersuchungen an darunter leidenden Personen zeigten erhöhte Diabetesanfälligkeit, was auf oxidativen Stress als eine mögliche Ursache von Diabetes deutet.[1]

Systematik

Anhand von Sequenz und Struktur werden Katalasen in drei Klassen eingeteilt[2].

  • monofunktionale Häm-enthaltende Enzyme
  • bifunktionale Häm-enthaltende Katalase-Peroxidasen
  • manganhaltige Enzyme (ohne Häm-Gruppe)

Die humane Katalase (PDB 1DGF) besteht aus vier identischen Untereinheiten von jeweils 60 kDa. Davon enthält jede eine Häm-Gruppe und eine NADPH-Bindestelle[3].

Katalysierte Reaktion

Die Reaktion erfolgt in zwei Schritten. Im ersten Schritt wird Wasserstoffperoxid reduziert und das Enzym oxidiert.

 

Im zweiten Schritt werden sowohl Wasserstoffperoxid als auch das Enzym reduziert und Sauerstoff oxidiert bzw. freigesetzt.

 

Die Summengleichung lautet:

 

Sowohl Wechselzahl als auch katalytische Effizienz des Enzyms gehören zu den höchsten je bei Enzymen gefundenen Werten (Tabelle)[4].

Bei niedrigen Wasserstoffperoxidkonzentrationen kann durch die oxidierte Katalase Methanol und Ethanol über den Aldehyd zur Säure oxidiert werden.

Verwendung im Labor

In der Mikrobiologie wird der Katalasetest zur Bakteriendifferenzierung eingesetzt. Hierbei wird ein Tropfen Katalase Reagenz (Wasserstoffperoxid) auf einen Objektträger gegeben und eine Öse Bakterienmaterial kurz hineingehalten. Positive Reaktion: Direktes Sprudeln; Negative Reaktion: kein bzw. verzögertes Sprudeln. Alternativ kann verdünntes Wasserstoffperoxid direkt auf eine Bakterienkolonie auf einer Agarplatte aufgetropft werden.

Einzelnachweise

  1. OMIM-Eintrag
  2. P. Chelikani et. al., CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2004), Seite 192-208 doi:10.1007/s00018-003-3206-5 (englisch)
  3. C. D. Putnam et. al., Journal of Molecular Biology. 296 (2000), Seite 295-309 doi:10.1006/jmbi.1999.3458 (englisch) Referenzfehler: Ungültiger Parameter in <ref>.
  4. Angabe zur Art oder Einzelnachweis fehlt