Laktat-Dehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27) ist ein Enzym, dass die Oxidation von Laktat zu Pyruvat katalysiert. Je nach pH-Wert wird die umgekehrte Reaktion, d.h. die Reduktion von Pyruvat zu Laktat bevorzugt. LDH findet man in praktisch allen Zellen, gelöst im Zytoplasma.
Im Blut findet man 5 Isoenzyme der LDH.
Labordiagnostik
In der Labordiagnostik wird die Aktivität der LDH aus Plasma oder Serum bei Hämatologischen Erkrankungen, bei Muskelerkrankungen und bei Leber- und Gallenwegserkrankungen bestimmt. Früher wurde LDH auch bei Herzmuskelerkrankungen bestimmt, was heute dank neuerer Messgrössen (Troponine) nicht mehr notwendig ist.
LDH ist auch in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) in grosser Menge vorhanden. Deshalb findet man in hämolytischen Proben erhöhte LDH Werte. Diese Hämolyse kann auch invitro durch unkorrekte Lagerung und langen Transport der Blutproben auftreten.
Referenzbereich für Messungen bei 37°C nach [IFCC]
| Alle | <245 U/l |
Interpretation:
Da die LDH in allen Geweben vorkommt, kann man bei einem erhöhten LDH - Wert nur sagen, dass irgendwo eine Gewebeschädigung aufgetreten ist.
Am häufigsten sind dies Erkrankungen der Leber, des Herzens, der Skelettmuskulatur oder des Blutes (Anämien, Hämolyse oder Mononukleose).
Literatur
- Neumeister, Besenthal, Liebrich: Klinikleitfaden Labordiagnostik, München/Jena, Urban&Fischer, 2003 ISBN 3-437-22231-7
- Lothar Thomas: Labor und Diagnose, Frankfurt/Main, TH-Books , 2005 ISBN 3-980-52155-9
Weblinks