Die Wechselzahl (englisch ´turnover number´) bestimmt, zusammen mit der Michaeliskonstanten, die Effizienz eines Enzyms. Dieser Wert, auch "molekulare Aktivität" oder "kcat" genannt, charakterisiert die Leistungsfähigkeit eines einzelnen Enzymmoleküls:
- die Wechselzahl gibt an, wieviele Moleküle Substrat vom aktiven Zentrum des Enzyms je Zeiteinheit (sec) umgesetzt werden.
Man erhält die Wechselzahl (kcat) durch Bestimmung der Aktivität, d.h. von Vmax, dividiert durch die Enzymkonzentration (mol/l) im Test. Sie hat die Dimension k-1 (sec-1). Wechselzahlen bewegen sich im Bereich von etwa 0.5 (Lysozym) und 10 Millionen (1E7, Katalase).
Einige Beispiele
Typische Wechselzahlen (1 E3: 1000; 1E6: 1 Mio; 1E7: 10 Mio). Wo bekannt, wird in der rechten Spalte die katalytische Effizienz, d.h. der Quotient aus der Wechselzahl (kcat) und der Michaeliskonstante Km mit angeführt.
| Enzym | Substrat | Wechselzahl [mole Substrat / sec] | kcat / Km | |
|---|---|---|---|---|
| Katalase | H2Omax2 | 1E7 | 4E8 | |
| Carboanhydrase | CO2 | 1E6 | 8,3E7 | |
| " | HCO3 | 4E5 | 1,5E7 | |
| Acetylcholinesterase | AcCh | 2.5E4 | 1,6E8 | |
| Urease | Harnstoff | 1E4 | 4,0E5 | |
| Fumarase | Fumarat | 800 | 1,6E8 | |
| " | Malat | 900 | 3,6E7 | |
| Kinasen | ATP | 1E3 | - | |
| Trypsin, Chymotrypsin | Proteine | 100-1E3 | - | |
| Dehydrogenasen | NADH,H+, FADH2 | 1E3 | - | |
| DNA Polymerasen | DNA, NTP | 10-1E4 | - | |
| - Pol I | " | 15 | - | |
| - Pol III | " | 1E4 | - | |
| Myosin ATPase | ATP | 100 | - | |
| Aldolase | F1.6-BP | 100 | - | |
| Lysozym | Murein | 0,5 | - |
Siehe auch: Enzymkinetik.