Aminosäuren sind die chemischen Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen).
Aminosäuren sind eine Gruppe von Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Aminogruppe (-NH2). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, auch Rest genannt. Im allgemeinen Sprachgebrauch versteht man darunter die 22 Aminosäuren, die in der DNA codiert werden. Es gibt aber über 500 natürliche Aminosäuren (zu diesen anderen Aminosäuren gehört z.B. das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse).
In wässriger Lösung liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor.
Aminosäuren können sich zu langen Ketten verbinden, die, je nach Länge, Peptide oder Proteine genannt werden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über Peptidbindungen verknüpft. Alle Lebewesen stellen Proteine aus Aminosäuren zusammen; die Reihenfolge der Aminosäuren ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) codiert. Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z.B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert, oder aus anderen Aminosäuren durch Austausch oder Umwandlung der Seitenkette gewonnen.
Die letzte Entdeckung war das Pyrrolysin, entdeckt in einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt. Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) haben den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens aufgespürt
Fast alle Aminosäuren sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es (mit Ausnahme von Glycin) stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen fast ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form der entsprechenden Aminosäure.
Die natürlich vorkommenden Aminosäuren, ihre Abkürzungen und Bedeutung für den Menschen
| L-Alanin | (Ala) | |
| L-Arginin | (Arg) | semi-essentiell |
| L-Asparagin | (Asn) | |
| L-Asparaginsäure | (Asp) | |
| L-Cystein | (Cys) | |
| L-Glutamin | (Gln) | |
| L-Glutaminsäure | (Glu) | |
| Glycin | (Gly) | |
| L-Histidin | (His) | semi-essentiell |
| L-Isoleucin | (Ile) | essentiell |
| L-Leucin | (Leu) | essentiell |
| L-Lysin | (Lys) | essentiell |
| L-Methionin | (Met) | essentiell |
| L-Phenylalanin | (Phe) | essentiell |
| L-Prolin | (Pro) | |
| Pyrrolysin | ||
| Selenocystein | (SeCys) | |
| L-Serin | (Ser) | |
| L-Threonin | (Thr) | essentiell |
| L-Tryptophan | (Trp) | essentiell |
| L-Tyrosin | (Tyr) | |
| L-Valin | (Val) | essentiell |
siehe auch: Phenylketonurie
| Abkürzung | Voller Name | Seitenkettentyp | Masse | Isoelektrischer Punkt | Bemerkungen | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanin | hydrophob | 89.09 | 6.11 | |
| C | Cys | Cystein | hydrophil | 121.16 | 5.05 | Zwei Cysteine können eine Disulfidbindung ausbilden. |
| D | Asp | Asparaginsäure | sauer | 133.10 | 2.85 | |
| E | Glu | Glutaminsäure | sauer | 147.13 | 3.15 | |
| F | Phe | Phenylalanin | hydrophob | 165.19 | 5.49 | |
| G | Gly | Glycin | hydrophil | 75.07 | 6.06 | Durch die beiden Wasserstoffatome am α-C-Atom ist Glycin nicht optisch aktiv. |
| H | His | Histidin | basisch | 155.16 | 7.60 | |
| I | Ile | Isoleucin | hydrophob | 131.17 | 6.05 | |
| K | Lys | Lysin | basisch | 146.19 | 9.60 | |
| L | Leu | Leucin | hydrophob | 131.17 | 6.01 | |
| M | Met | Methionin | hydrophob | 149.21 | 5.74 | |
| N | Asn | Asparagin | hydrophil | 132.12 | 5.41 | |
| P | Pro | Prolin | hydrophob | 115.13 | 6.30 | Kann Proteinstrukturen wie α-helices oder β-Faltblätter unterbrechen. |
| Q | Gln | Glutamin | hydrophil | 146.15 | 5.65 | |
| R | Arg | Arginin | basisch | 174.20 | 10.76 | |
| S | Ser | Serin | hydrophil | 105.09 | 5.68 | |
| T | Thr | Threonin | hydrophil | 119.12 | 5.60 | |
| V | Val | Valin | hydrophob | 117.15 | 6.00 | |
| W | Trp | Tryptophan | hydrophob | 204.23 | 5.89 | |
| Y | Tyr | Tyrosin | hydrophil | 181.19 | 5.64 | |
| Amino Acid | hydrophob | positive | negativ | polar | geladen | small | klein | aromatic | aliphatisch | van-der- Waals-Volumen |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Ala | X | - | - | - | - | X | X | - | - | 67 |
| Cys | X | - | - | - | - | X | - | - | - | 86 |
| Asp | - | - | X | X | X | X | - | - | - | 91 |
| Glu | - | - | X | X | X | - | - | - | - | 109 |
| Phe | X | - | - | - | - | - | - | X | - | 135 |
| Gly | X | - | - | - | - | X | X | - | - | 48 |
| His | X | X | - | X | X | - | - | X | - | 118 |
| Lys | X | X | - | X | X | - | - | - | - | 135 |
| Ile | X | - | - | - | - | - | - | - | X | 124 |
| Leu | X | - | - | - | - | - | - | - | X | 124 |
| Met | X | - | - | - | - | - | - | - | - | 124 |
| Asn | - | - | - | X | - | X | - | - | - | 96 |
| Pro | - | - | - | - | - | X | - | - | - | 90 |
| Gln | - | - | - | X | - | - | - | - | - | 114 |
| Arg | - | X | - | X | X | - | - | - | - | 148 |
| Ser | - | - | - | X | - | X | X | - | - | 73 |
| Thr | X | - | - | X | - | X | - | - | - | 93 |
| Val | X | - | - | - | - | X | - | - | X | 105 |
| Trp | X | - | - | X | - | - | - | X | - | 163 |
| Tyr | X | - | - | X | - | - | - | X | - | 141 |
Quellen
- SPIEGEL - 24. Mai 2002.
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. 'A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. 'Science 2002 May 24; 296: 1462-1466