Ein Enzym ist ein biochemischer Katalysator, der hilft, ein Substrat zu spalten oder anderweitig zu verändern. Das Enzym erleichtert die dafür nötige Reaktion, indem es die Aktivierungsenergie herabsetzt, die stets überwunden werden muss, damit es überhaupt zu einer Stoffumsetzung kommt. Das Enzym nimmt an der biochemischen Reaktion teil, geht mit den umzusetzenden Stoffen sogar eine vorübergehende Verbindung (den Enzym-Substrat-Komplex) ein, wird aber durch die Reaktion nicht verändert.
Enzyme sind ihrer chemischen Natur nach Eiweiße = Proteine. Für die katalytische Wirksamkeit ist das so genannte aktive Zentrum verantwortlich, das aus besonders gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen des Enzymmoleküls besteht. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem passenden Substrat in Kontakt treten kann.
Man unterscheidet 3 Typen von Enzymen:
1. reine Protein-Enzyme
- Das aktive Zentrum wird bei ihnen von bestimmten Aminosäure-Resten gebildet. Zu dieser Gruppe von Enzymen gehören die Hydrolasen, die ein Substrat hydrolytisch spalten.
Neben diesen reinen Protein-Enzymen gibt es noch Enzyme mit einem reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteil (Cofaktor). Der Cofaktor eines Enzyms kann entweder ein anorganisches Ion sein (z.B. ein Eisen- oder Mangan-Ion) oder ein komplexeres organisches Molekül, das man Coenzym nennt. Einige Enzyme benötigen sowohl ein Coenzym als auch ein oder mehrere Metallionen für ihre Aktivität. Der Cofaktor kann dauerhaft oder nur vorübergehend mit dem Proteinanteil des Enzyms verbunden sein. Daher unterscheidet man:
2. Enzyme mit fest und dauerhaft gebundener prosthetischer Gruppe
- Ihr aktives Zentrum wird von einem Nicht-Protein-Molekül, der so genannten prosthetischen Gruppe, gebildet. Hierbei kann es sich z.B. um einen Vitamin-Abkömmling handeln.
3. Holoenzyme, bestehend aus einem Apoenzym und einem Coenzym (Cosubstrat)
- Das Apoenzym ist der blanke Proteinanteil, das Coenzym oder Cosubstrat ein abspaltbarer Cofaktor. Das Holoenzym ist der Komplex aus Apo- und Coenzym, der nur vorübergehend gebildet wird.
Der Proteinanteil ist verantwortlich für die Substratspezifität und für die Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität) eines Enzyms, das heißt, er entscheidet darüber, welche Stoffe überhaupt umgesetzt werden und welche von den zahlreichen möglichen Reaktionen das Substratmolekül eingeht.
Die Enzymaktivität, einer der Parameter der Enzymkinetik, ist von äußeren Faktoren abhängig. Temperaturerhöhung vermag die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu steigern, jedoch nur dann, wenn durch die erhöhte Temperatur die Enzymproteine nicht denaturiert werden. Auch pH-Wert-Änderungen haben einen Einfluss auf die Enzymaktivität.
In unserem Körper wirken Hunderte von verschiedenen Enzymen. Fehlt ein Enzym oder ist es z.B. durch Vitaminmangel nicht aktiv, kann es zu schweren Stoffwechselstörungen kommen. Enzyme werden aber auch von der Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man die Lipase, ein fettspaltendes Enzym, zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu. Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können heute mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden.
Die frühere Bezeichnung für Enzym war das Wort Ferment. Meistens endet die Bezeichnung eines Enzyms mit der Silbe -ase, z.B. Lipase, Amylase, Proteinase. Enzyme werden also oft nach dem Namen des Substrates benannt. Sie können aber auch nach dem Vorgang benannt werden, den sie katalysieren. Einige Ausnahmen von der Regel sind die Eiweiß spaltenden Enzyme Trypsin und Chymotrypsin aus der Bauchspeicheldrüse sowie das im Magen wirkende Pepsin; diese Enzyme haben ihre traditionellen Trivialnamen beibehalten.
Enzymhemmung
Man unterscheidet vier Formen der Enzymhemmung:
1.Kompetetive Hemmung:
Das Substrat konkurriert mit dem Hemmstoff (Inhibitor) um das aktive Zentrum. Der Inhibitor ist nicht umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit. Nur bei ausreichend hoher Hemmstoff-Konzentration bleibt das Enzym gehemmt. Nimmt die Konzentration des Hemmstoffes ab, und die Substratkonzentration zu, kann wieder Substrat vom Enzym gespalten werden.
2.Nichtkompetetive Hemmung:
Der Inhibitor (meist ein Schwermetallion) heftet sich unumkehrbar (irreversibel) an das aktive Zentrum, das Enzym wird dadurch dauerhaft zerstört.
3.Allosterische Hemmung:
Der Inhibitor wird bei dieser Form der Hemmung an einem anderen Zentrum des Enzyms aktiv, dem Allosterischen Zetrum, dort heftet es sich umkehrbar (reversibel) an und verändert die Form des aktiven Zentrums, so dass das Substrat nicht mehr in das Enzym passt. Durch eine Substratkonzentrationserhöhung wird der Inhibitor aus dem Enzym verdrängt, die Reaktion kann weiterlaufen.
4.Feedback Hemmung (eine Variante von 3.):
Wie 3. nur hierbei dient das Endprodukt als Inhibitor, dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis.