Aminosäuren sind die chemischen Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen). Aminosäuren sind eine Gruppe von Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Aminogruppe (-NH2). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, auch Rest genannt. Im allgemeinen Sprachgebrauch versteht man unter Aminosäuren die 20, die in der DNA codiert werden. Diese sind stets α-Aminosäuren, d.h. die Aminogruppe ist an das der Carboxylgruppe benachbarte Kohlenstoffatom gebunden. Es gibt aber über 500 natürliche Aminosäuren (zu diesen anderen Aminosäuren gehört z.B. das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse).
Aminosäuren können sich zu langen Ketten verbinden, die, je nach Länge, Peptide oder Proteine genannt werden. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 (höchstens 100) Aminosäuren spricht man generell von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über Peptidbindungen verknüpft.
Alle Lebewesen stellen Proteine aus Aminosäuren zusammen; die Aminosäuren und ihre Reihenfolge sind in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) in Basentripletts (Codons)codiert. Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z.B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert, oder aus anderen Aminosäuren durch Austausch oder Umwandlung der Seitenkette gewonnen. Für Kinder sind zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren auch Cystein bzw. Cystin und Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu deren Produktion noch nicht ausgereift ist.
Die letzte Entdeckung war das Pyrrolysin, entdeckt in einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt. Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) haben den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens aufgespürt
Chiralität
Fast alle Aminosäuren sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es (mit Ausnahme von Glycin) stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen fast ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form der entsprechenden Aminosäure.
Säure- und Basen-Verhalten
Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure.
In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d.h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H3N+-CHR-COO-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen.
Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Man kennt die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg. Es dabei zu berücksichtigen, dass beim pH-Wert der Zelle die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H3N+ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO- vorliegen.
Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.
Da der pKS-Wert als jener pH-Wert zu sehen ist, bei dem die protonierte bzw. deprotonierte Form zu gleichen Teilen vorliegen, gilt:
- für Asp (pKS = 3.86) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig deprotoniert
- für Lys (pKS = 10.53) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig protoniert.
Bemerkenswert ist die Tatsache, dass die pKS-Werte der Aminosäureseitenketten nach Einbau in ein Protein dramatisch moduliert werden können (Tabelle). Sind diese Seitenketten gar Bestandteil eines aktiven Zentrums, so werden extreme Abweichungen möglich. Beispiele sind:
- Chymotrypsin: enthält am aktiven Zentrum einen Ser-Rest, der (im Rahmen der "katalytischen Triade" aus Asp-102 - His-57 - Ser-195) als Nucleophil (scheinbarer pKS-Wert von 7) reagieren kann;
- Papain: ist am aktiven Zentrum ähnlich aufgebaut, enthält jedoch statt einem Ser- einen Cys-Rest mit analoger Funktion;
- Ribonuklease: hat am aktiven Zentrum in der Tat einen "basischen" Lysin-Rest der (durch Einbau in einen positiv geladenen Käfig) ebenfalls als Nukleophil (pKS ~ 7) agiert;
- Lysozym: enthält in einem nichtpolaren Abschnitt seines aktiven Zentrums eine (protonierte) Aminosäure mit pKS ~ 5.
Tabelle: pKS-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freie Aminosäuren und nach Einbau in ein Protein)
| Aminosäure | frei | Proteinbestandteil |
|---|---|---|
| Asp | 3,68 | 3,7-4,0 |
| Glu | 4,25 | 4,2-4,5 |
| His | 6,0 | 6,7-7.1 |
| Cys | 8,33 | 8,8-9,1 |
| Tyr | 10,07 | 9,7-10,1 |
| Lys | 10,53 | 9,3-9,5 |
| Arg | 12,48 | - |
In Proteinen vorkommende Aminosäuren
| L-Alanin | (Ala) | |
| L-Arginin | (Arg) | semi-essentiell |
| L-Asparagin | (Asn) | |
| L-Asparaginsäure | (Asp) | |
| L-Cystein | (Cys) | |
| L-Glutamin | (Gln) | |
| L-Glutaminsäure | (Glu) | |
| Glycin | (Gly) | |
| L-Histidin | (His) | semi-essentiell |
| L-Isoleucin | (Ile) | essentiell |
| L-Leucin | (Leu) | essentiell |
| L-Lysin | (Lys) | essentiell |
| L-Methionin | (Met) | essentiell |
| L-Phenylalanin | (Phe) | essentiell |
| L-Prolin | (Pro) | |
| Pyrrolysin | ||
| L-Selenocystein | (Sec) | |
| L-Serin | (Ser) | |
| L-Threonin | (Thr) | essentiell |
| L-Tryptophan | (Trp) | essentiell |
| L-Tyrosin | (Tyr) | |
| L-Valin | (Val) | essentiell |
siehe auch: Phenylketonurie
| Abkürzung | Voller Name | Seitenkettentyp | Masse | Isoelektrischer Punkt | Bemerkungen | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanin | hydrophob | 89.09 | 6.11 | - |
| C | Cys | Cystein | hydrophil | 121.16 | 5.05 | zwei Cysteine können eine Disulfidbindung ausbilden. |
| D | Asp | Asparaginsäure | sauer | 133.10 | 2.85 | - |
| E | Glu | Glutaminsäure | sauer | 147.13 | 3.15 | Reaktionsfolge α-Ketoglutarat Glu Gln ermöglich spontane Bindung des Zellgifts Ammoniak |
| F | Phe | Phenylalanin | hydrophob | 165.19 | 5.49 | - |
| G | Gly | Glycin | hydrophil | 75.07 | 6.06 | durch zwei Wasserstoffatome am α-C-Atom ist Glycin nicht optisch aktiv. |
| H | His | Histidin | basisch | 155.16 | 7.60 | pK-Wert im Neutralbereich; ermöglicht Säure/Basen-Katalyse; häufig an enzymatischen Reaktionen beteiligt |
| I | Ile | Isoleucin | hydrophob | 131.17 | 6.05 | - |
| K | Lys | Lysin | basisch | 146.19 | 9.60 | - |
| L | Leu | Leucin | hydrophob | 131.17 | 6.01 | - |
| M | Met | Methionin | hydrophob | 149.21 | 5.74 | - |
| N | Asn | Asparagin | hydrophil | 132.12 | 5.41 | - |
| P | Pro | Prolin | hydrophob | 115.13 | 6.30 | kann Proteinstrukturen wie α-Helices oder β-Faltblätter unterbrechen. cis- oder trans Konformation in Proteinen. Biosynthese aus Glu über Glu-Semialdehyd, Ringschluss und Reduktion |
| Q | Gln | Glutamin | hydrophil | 146.15 | 5.65 | universeller NH2-Donor im Stoffwechsel |
| R | Arg | Arginin | basisch | 174.20 | 10.76 | Metabolit im Harnstoffzyklus: Spaltung in Orn und Harnstoff. Kann energiereiches N-Phosphat bilden |
| S | Ser | Serin | hydrophil | 105.09 | 5.68 | im Protein phosporylierbar (Kinasesubstrat) |
| T | Thr | Threonin | hydrophil | 119.12 | 5.60 | im Protein phosporylierbar (Kinasesubstrat) |
| U | Sec | Selenocystein | hydrophil | 169,06 | - | aktives Zentrum von Selenoenzymen (Glutathion-Peroxidase, Deiodase) |
| V | Val | Valin | hydrophob | 117.15 | 6.00 | - |
| W | Trp | Tryptophan | hydrophob | 204.23 | 5.89 | bestimmt (neben Phe und Tyr) das Absorptionsspektrum von Proteinen |
| Y | Tyr | Tyrosin | hydrophil | 181.19 | 5.64 | im Protein phosporylierbar (Substrat von Tyr-Kinasen) |
| Aminosäure | positive Nettoladung |
negative Nettoladung |
aromatisch | aliphatisch | van-der- Waals-Volumen |
|---|---|---|---|---|---|
| Alanin | - | - | - | - | 67 |
| Cystein | - | - | - | - | 86 |
| Asparaginsäure | - | X | - | - | 91 |
| Glutaminsäure | - | X | - | - | 109 |
| Phehenylalanin | - | - | X | - | 135 |
| Glycin | - | - | - | - | 48 |
| Histidin | (X) | - | X | - | 118 |
| Lysin | X | - | - | - | 135 |
| Isoleucin | - | - | - | X | 124 |
| Leucin | - | - | - | X | 124 |
| Methionin | - | - | - | (X) | 124 |
| Asparagin | - | - | - | - | 96 |
| Prolin | - | - | - | - | 90 |
| Glutamin | - | - | - | - | 114 |
| Arginin | X | - | - | - | 148 |
| Serin | - | - | - | - | 73 |
| Threonin | - | - | - | - | 93 |
| Valin | - | - | - | X | 105 |
| Tryptophan | - | - | X | - | 163 |
| Tyrosin | - | - | X | - | 141 |
Anmerkung:
Der Ladungszustand der positiv oder negativ aufladbaren Aminosäuren hängt vom jeweiligem pH-Wert des umgebenden Milieus ab:
- Ist der pH-Wert kleiner als der Isoelektrische Punkt, dann wird die negative Ladung der negativ aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die positive Ladug der positiv aufladbaren erscheint.
- Ist der pH-Wert größer als der Isoelektrische Punkt, dann wird die positive Ladung der positiv aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die negative Ladung der negativ aufladbaren erscheint.
Siehe auch: Ketosäuren, genetischer Code
Quellen
- SPIEGEL - 24. Mai 2002.
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. 'A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. 'Science 2002 May 24; 296: 1462-1466