Bei der Kontraktion von Muskeln gleiten Eiweißketten ohne Veränderung der Eigenlänge ineinander und verkürzen somit die Länge des Muskels. Diese sogenannte Gleitfilament- beziehungsweise Filamentgleittheorie der Brüder Andrew F. Huxley und Julian Huxley gilt allerdings noch nicht als vollständig bewiesen.
Bei den Eiweißketten handelt es sich um Actin, das äußere, dünne Filament und Myosin, das innere, dicke Filament, welches sich durch Ruderbewegungen seiner Fortsätze am dünnen Filament vorbeischiebt und dadurch die Kontraktion ermöglicht.
Die Kontraktion auf Grundlage des "Querbrücken-Zyklus" wird durch einen nervalen Impulse initiiert (Siehe Aktionspotenzial) und gibt modellhaft eine Erklärung für das Hineinwandern der Actinfäden in die Myosinzwischenräume.
- Bei Reduktion der Ca2+-Konzentration und Anlagerung von ATP am Myosinköpfchen, löst sich dieser vom Actinfilament. Um das Actinfilament "schlingen" sich die sog. Tropomyosinfäden, die in diesem Zustand die Bindungstellen der Myosinköpchen an dem Actinfilament bedecken.
- Strömen als Folge von elektrischer Erregung Ca2+-Ionen ein, aktivieren diese die Enzymtätigkeit des Myosinköpfchens, welche der einer ATPase gleichzusetzen ist, mit deren Hilfe das angelagerten ATP in ADP (Adenosindiphosphat) und P i (Phosphatrest) gespalten wird. Diese ATP-Spaltung führt zur Vorspannung des Myosinkopfes, vergleichbar mit dem Spannen einer Feder, durch sein Abklappen von ca. 45 auf ca. 90 Grad. Die einströmenden Ca2+-Ionen binden an den Troposinmolekülen des Tropomyosinfaden, wodurch sich seine Konformation/Position am Actinfilament ändert und sich die Myosinköpfchen an dieses binden. Für diese Anlagerung wird vermutlich keine (ATP-)Energie benötigt.
- Das Actin verursacht die Freisetzung des immer noch am Myosinköpfchen anliegenden P i, kurz danach auch die des ADPs. Dadurch wird die Verspannung in mechanische Energie umgesetzt. Die Myosinköpfchen kippen wieder in ihre Ausgangsstellung zurück (ähnlich eines Ruderschlags) und ziehen dabei die Actinfilamente von rechts und links zur Sarkomermitte.
Ein Querbrücken-Zyklus dauert 10-100 ms. Die Bindungsstelle für ATP am Myosinköpfchen ist nun wieder frei und der Vorgang kann von neuem beginnen, solange ATP vorhanden ist.
Pro geschlossener Querbrücke verkürzt sich das Sarkomer um ca. 1% seiner Länge. In erheblich weniger als 1 s kann sich das Sarkomer um ca. 50% seiner Ruhelänge verkürzen, was nur über etwa 50 Greif-Loslass-Zyklen in dem genannten Zeitraum erfolgen kann.
Animation
nur Rechtschreibfehler: wird durch einen nervalen Impuls