Atmungskette
Die Atmungskette oder Atmungskettenphosphorylierung findet in den Mitochondrien statt. Sie besteht aus Komplex I-IV, Ubichinon (Coenzym Q) und einer ATP-Synthase, die in die innere Mitochondrienmembran eingelagert sind.
Netto läuft dabei die exergonische Knallgasreaktion (Oxidation von Wasserstoff zu Wasser) ab. Tatsächlich werden die durch NADH+H+, FMNH2 und FADH2 angelieferten Reduktionsäquivalente mit Hilfe einer Reihe von Redoxvorgängen, die an der inneren Mitochondrienmembran ablaufen, dazu genutzt, aus einem ADP-Molekül und einem freien Phosphat die universelle Energiewährung ATP zu erzeugen. Diese Reduktionsäquivalente (Oxoniumionen und Elektronen) entstammen dem Citratzyklus, dem Abbau der Fettsäuren und der Glycolyse.
Dabei spielt nach der chemiosmotischen Theorie auch ein Protonengradient und für die Gesamtausbeute der zuerst von Peter Mitchell postulierte Q-Zyklus die entscheidende Rolle.
Funktionen der Komplexe der Atmungskette
Ein Mitochondrium enthält neben seiner äußeren noch eine innere Membran. Den Raum zwischen diesen beiden Membranen nennt man Intermembranraum.
Vier der fünf Komplexe der Atmungskette durchspannen jeweils die innere Mitochondrienmembran vollständig, Komplex 2 hingegen "endet blind". Es wird ein Protonen-Gradient (Konzentrationsunterschied) zwischen dem Intermembranraum und dem Inneren (Matrix) des Mitochondriums erzeugt, der dann in Komplex V zur Synthese von ATP genutzt wird.
Komplex I
NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase. Dieser sehr große Enzymkomplex (940 kDa) reduziert mittels Reduktionsäquivalenten vor allem aus dem Citratcyclus (NADH+H+) Ubichinon zum Ubihydrochinon. Im Enzymkomplex werden flavinhaltige Nukleotide (FMN) sowie Eisen-Schwefel-Zentren als Prosthetische Gruppen benötigt.
Pro oxidiertem NADH werden netto 4 Protonen in den Intermembranraum transportiert.
Komplex II
Succinat:Ubichinon-Oxidoreductase. Dieser Enzymkomplex weist große Verwandtschaft mit einem Enzym des Citratcyclus, der Succinat-Dehydrogenase, auf. Bei der Succinat-Dehydrogenase-Reaktion im Citratcyclus entsteht FADH2 als Reduktionsäquivalent. Selbiges überträgt seine Elektronen im Komplex II auf Ubichinon, das zu Ubihydrochinon reduziert wird. Auch Komplex II enthält Eisen-Schwefel-Zentren, sowie FMN; allerdings werden keine Protonen in den Intermembranraum gepumpt, es entsteht "lediglich" Ubihydrochinon.
Komplex III
Ubihydrochinon:Cytochrom-c-Oxidoreduktase. In Komplex III wird das aus den ersten beiden Komplexen stammende Ubihydrochinon reoxidiert und dabei netto jeweils 4 Protonen in den Intermembranraum gepumpt. Reduktionsmittel ist in diesem Komplex das Cytochrom c. Der Mechanismus des Protonentransports wird auch Q-Zyklus genannt.
Komplex IV
Cytochrom-c-Oxidase. Im Komplex IV wird Cytochrom-c reoxidiert und sein Elektron auf Sauerstoff übertragen. Nach der sukzessiven Übertragung von 4 Elektronen und 4 Protonen entstehen aus dem reduzierten O2 zwei Wassermoleküle H2O. Die bei der Reduktion von Sauerstoff frei werdene Energie wird von dem Enzym genutzt um 4 Protonen pro O2-Molekül über die innere Mitochondrienmembran zu pumpen. Komplex IV enthält neben 2 Häm- 2 Kupfer-Zentren.
Die Cytochrom c Oxidase ist ein Transmembranprotein.
Komplex V
F1F0-ATP-Synthase. Komplex V, der schließlich ATP erzeugt, besteht aus 2 Teilen: Der F1-Teil ragt in die Matrix des Mitochondriums hinein, während der F0-Teil einen Protonen-Kanal durch die innere Mitochondrienmembran bildet. Mit Hilfe der voran-geschalteten vier Komplexe der Atmungskette wurde ein Protonen-Gradient geschaffen. Nach den Gesetzen der Thermodynamik besteht somit eine Triebkraft der Protonen im Intermembranraum zur Matrix des Mitochondriums hin. Den passenden Kanal stellt die F0-Untereinheit dar. Vergleichbar mit einer Turbine - und tatsächlich konnte eine Rotation des F0-Teils nachgewiesen werden (!) - wird durch den Protonenfluß Energie erzeugt, die zur Synthese von ATP durch die F1-Untereinheit verwendet wird. (siehe Mechanismus der ATP-Synthase)
Strittig ist nur noch die Frage, wie viele Protonen für die Synthese eines ATPs aus ADP und organischem Phosphat benötigt werden. Nach Löffler, Petrides: Biochemie des Menschen, 7. Aufl., Springer mindestens 3, wobei bei der Bilanzierung ein weiteres Proton (also insgesamt mindestens 4) auftaucht, das für den Transport von ADP in den Matrixraum benötigt wurde.
Siehe auch
Weblinks
- www.Atmungskette.de (sehr schöne und leicht verständliche Darstellung der Atmungskette)
Literatur
- Löffler, Petrides: Biochemie des Menschen, 7. Aufl., Springer