Integrine sind wichtige Rezeptorproteine, die von Zellen genutzt werden, um an die extrazelluläre Matrix anzudocken und auf Signale von außen zu reagieren. Die extrazellulären Domänen dieser Transmembranproteine haben Bindungsstellen für Adhäsionsproteine mit dem "RGD"-Erkennungsmerkmal (Arg-Gly-Asp) wie Fibronectin (bei Fibroblasten), oder "Nicht-RGD Proteine" wie interzelluläre Adhäsionsmoleküle (ICAMs), Kollagene und Laminin (bei Epithelzellen).
Ein Integrin besteht aus zwei miteinander assoziierten Glykoprotein-Ketten, von denen zumeist eine auf den Ca++-Status der Umgebung anspricht. Die Art des zweiwertigen Kations kann die Spezifität der Bindung modulieren.
Beim Menschen lassen sich aus insgesamt 9 unterschiedlichen beta- und 24 alpha-Untereinheiten eine Vielzahl von Integrinen aufbauen.
Abbildung: Integrine, Brücken zwischen RGD-Proteinen und dem Cytoskelett. Gezeigt ist der GPIIb/IIIa-Komplex der Thrombozytenmenbran. Bindung von Ca++ an eine Calmodulin-artige Domäne verleiht diesem Integrin die Fähigkeit zur Bindung von RGD-Proteinen, welche an der Blutgerinnung beteiligt sind
siehe auch: Blutgerinnung