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수소-칼륨 ATP가수분해효소

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TedBot (토론 | 기여)님의 2022년 11월 3일 (목) 20:38 판 (봇: 틀 이름 및 스타일 정리)
ATP가수분해효소, H+/K+ 교환, 알파 폴리펩타이드
식별자
상징ATP4A
NCBI 유전자495
HGNC819
OMIM137216
RefSeqNM_000704
UniProtP20648
다른 정보
EC 번호7.2.2.19
유전자 자리Chr. 19 q13.1

수소-칼륨 ATP가수분해효소(영어: hydrogen potassium ATPase)는 위를 산성화시키는 역할을 담당하는 효소이다.[1] H+/K+-ATP가수분해효소(영어: H+/K+-ATPase)라고도 한다. 수소-칼륨 ATP가수분해효소는 E1-E2 ATP가수분해효소라고도 하는 P형 ATP가수분해효소의 구성원이다.[2]

생물학적 기능

수소-칼륨 ATP가수분해효소는 위에서 양성자 펌프의 역할을 하는데, 위 내강의 칼륨 이온을 세포질의 하이드로늄 이온과 교환한다.[2] 또한 위 내용물을 산성으로 만들어 소화효소인 펩신을 활성화시키는 데에 주된 역할을 맡는다.[3]

H+/K+ ATP가수분해효소는 주로 벽세포에서 발견된다. 벽세포는 위의 점막에 위치한 고도로 특수화된 상피세포이다. 벽세포는 광범위한 분비 막 시스템을 가지고 있으며 H+/K+ ATP가수분해효소는 벽세포 막을 구성하는 주된 분비 단백질이다. 콩팥속질에서도 약간의 H+/K+ ATP가수분해효소가 발현된다.[2]

유전자와 단백질 구조

H+/K+ ATP가수분해효소는 두 개의 유전자로부터 생산되는 이종이량체 단백질이다. 유전자 ATP4A[4] encodes the H+/K+는 α 소단위체를 만들며, α 소단위체는 대략 1000개의 아미노산으로 구성되어 있으며 효소의 활성 부위를 포함하고 있다. 또한 세포막에 구멍을 형성하여 이온이 수송될 수 있도록 한다. 하이드로늄 이온은 α 소단위체에 존재하는 두 개의 활성 부위에 결합한다.[5] 또한 α 소단위체는 인산화 부위 Asp385를 가지고 있다.[6] 유전자 ATP4B[7]는 H+/K+ ATP가수분해효소의 β 소단위체를 암호화한다. β 소단위체는 대략 300개의 아미노산으로 이루어져 있는데, 36개 아미노산으로 구성된 N말단 세포질 도메인, 하나의 막관통 도메인, 고도로 글리코실화되어 있는 세포외 도메인이 들어가 있다.

수소-칼륨 ATP가수분해효소의 구조. α 소단위체는 분홍색으로, β 소단위체는 파란색으로 표시되어 있다.

H+/K+ ATP가수분해효소의 β 소단위체는 α 소단위체를 안정하게 만들며 효소 기능에 필수적이다. β 소단위체는 수소-칼륨 펌프가 거꾸로 작용하는 것을 막으며[8] 이종이량체 단백질이 세포 안에서 세포막으로 이동하도록 하는 신호를 포함하고 있다. 이러한 신호 중 일부는 α 소단위체에서 발견되는 신호에 종속적이다.

H+/K+ ATP가수분해효소의 구조는 사람, 개, 돼지, 쥐, 토끼에서 완전히 밝혀져 있으며 모든 종에서 98%의 상동성을 보인다.[2]

같이 보기

각주

  1. ↑ Sakai, Hideki; Fujii, Takuto; Takeguchi, Noriaki (2016). 〈Chapter 13. Proton-Potassium (H+/K+) ATPases: Properties and Roles in Health and Diseases〉. Astrid, Sigel; Helmut, Sigel; Roland K.O., Sigel. 《The Alkali Metal Ions: Their Role in Life》. Metal Ions in Life Sciences 16. Springer. 459–483쪽. doi:10.1007/978-3-319-21756-7_13. PMID 26860309. 
  2. ↑ 가 나 다 라 Shin, J. M.; Munson, K.; Vagin, O.; Sachs, G. (2009). “The gastric HK-ATPase: structure, function and inhibition.”. 《Pflügers Archiv: European Journal of Physiology》 457 (3): 609–622. doi:10.1007/s00424-008-0495-4. PMC 3079481. PMID 18536934. 
  3. ↑ Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Stryer, L. (2012). 《Biochemistry》 7판. New York: W.H. Freeman and Company. 
  4. ↑ ATP4A ATPase H+/K+ transporting alpha subunit
  5. ↑ Chourasia, M.; Sastry, G. M.; Sastry. G. N. (2005). “Proton binding sites and conformational analysis of H+K+-ATPase”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 336 (3): 961–966. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.205. PMID 16157306. 
  6. ↑ Scheirlinckx, F.; Raussens, V.; Ruysschaert, J.-M.; Goormaghtigh, E. (2004). “Conformational changes in gastric H+/K+-ATPase monitored by difference Fourier-transform infrared spectroscopy and hydrogen/deuterium exchange”. 《Biochemical Journal》 Pt 1판 382 (Pt 1): 121–129. doi:10.1042/BJ20040277. PMC 1133922. PMID 15096097. 
  7. ↑ ATP4B ATPase H+/K+ transporting beta subunit
  8. ↑ Abe, K.; Tani, K.; Nishizawa, T.; Fujiyoshi, Y. (2009). “Inter-subunit interaction of gastric H+,K+-ATPase prevents reverse reaction of the transport cycle”. 《The EMBO Journal》 28 (11): 1637–1643. doi:10.1038/emboj.2009.102. PMC 2693145. PMID 19387495. 
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