„Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren“ – Versionsunterschied
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'''Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten. |
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Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e. |
Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e. |
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Version vom 1. November 2024, 19:16 Uhr
Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren sind ein Strukturmotiv DNA-bindender Proteine, das aus einer kurzen α-Helix besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. loop) mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom Helix-Turn-Helix-Motiv. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden Monomere zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.
Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der Dimerisierung eines solchen Torso-Proteins mit einem intakten Protein inaktive HLH-Heterodimere, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine Homodimerisierung intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der Heterodimerisierung der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-Regulatorproteine.
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
