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„Microprocessor Complex“ – Versionsunterschied

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Die pre-miRNA mit ungefähr 70 Nukleotiden Länge lagert sich nach der Prozessierung durch den Microprocessor complex zu einer [[Haarnadelstruktur]] (hairpin) zusammen und kann durch aktiven Transport in das [[Zytoplasma]] gelangen.
Die pre-miRNA mit ungefähr 70 Nukleotiden Länge lagert sich nach der Prozessierung durch den Microprocessor complex zu einer [[Haarnadelstruktur]] (hairpin) zusammen und kann durch aktiven Transport in das [[Zytoplasma]] gelangen.


In Pflanzen und Tieren existieren hunderte verschiedene miRNAs. miRNAs regulieren den [[Stoffwechsel]] und die [[Differenzierung (Biologie)|Differenzierung]] der Zelle, indem Sie die [[Translation (Biologie)|Translation]] von [[mRNA]]s regulieren. Das geschieht durch mehr oder weniger exakte Bindung der miRNAs an die mRNAs. Je nach dem wie genau sich die miRNA an die mRNA bindet, also wie komplementär die [[Basenpaar]]ung ist, umso effektiver wird die Translation und somit die [[Genexpression|Expression]] bezüglich des Proteins gehemmt, für das die jeweilige mRNA codiert.
In Pflanzen und Tieren existieren hunderte verschiedene miRNAs. miRNAs regulieren den [[Stoffwechsel]] und die [[Differenzierung (Biologie)|Differenzierung]] der Zelle, indem Sie die [[Translation (Biologie)|Translation]] von [[mRNA]]s regulieren. Das geschieht durch mehr oder weniger exakte Bindung der miRNAs an die mRNAs. Je nachdem wie genau sich die miRNA an die mRNA bindet, also wie komplementär die [[Basenpaar]]ung ist, umso effektiver wird die Translation und somit die [[Genexpression|Expression]] bezüglich des Proteins gehemmt, für das die jeweilige mRNA codiert.


== Einzelnachweise ==
== Einzelnachweise ==

Version vom 13. Oktober 2013, 13:10 Uhr

Ribonuklease III
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1374 Aminosäuren
Kofaktor Mg2+
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Substrat Doppelstrang-RNA + H2O
Produkte 5'-Phosphoroligonuklotide
Vorkommen
Homologie-Familie Drosha
Übergeordnetes Taxon Zweiseitentiere

Protein DGCR8
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 773 Aminosäuren
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie DGCR8
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

Der Microprocessor complex ist ein Enzymkomplex im Zellkern und prozessiert das Primärtransskript pri-miRNA zur pre-miRNA. Der Enzymkomplex besteht aus dem RNA bindenden Protein Pasha (DGCR8) und der RNase III Drosha.

Das Primärtranskript wird im Zellkern von dort befindlichen Genen durch eine Polymerase II transkribiert.[1] Drosha und Pasha spielen eine wichtige Rolle bei der Prozessierung des Primärtranskriptes.

Pasha bindet die pri-miRNA mit 500 bis 3000 Nukleotiden Länge um sie für die Prozessierung durch Drosha zu stabilisieren.

Drosha zeigt allein nur schwache und unspezifische RNAse Aktivität, gewinnt aber durch Pasha an Selektivität und Effizienz und kann das Primärtranskript in die pre-miRNA von ungefähr 70 Nukleotiden Länge spalten. [2]

Die pre-miRNA mit ungefähr 70 Nukleotiden Länge lagert sich nach der Prozessierung durch den Microprocessor complex zu einer Haarnadelstruktur (hairpin) zusammen und kann durch aktiven Transport in das Zytoplasma gelangen.

In Pflanzen und Tieren existieren hunderte verschiedene miRNAs. miRNAs regulieren den Stoffwechsel und die Differenzierung der Zelle, indem Sie die Translation von mRNAs regulieren. Das geschieht durch mehr oder weniger exakte Bindung der miRNAs an die mRNAs. Je nachdem wie genau sich die miRNA an die mRNA bindet, also wie komplementär die Basenpaarung ist, umso effektiver wird die Translation und somit die Expression bezüglich des Proteins gehemmt, für das die jeweilige mRNA codiert.

Einzelnachweise

  1. Lee, Y. et al. (2004): MicroRNA genes are transcribed by Polymerase II. In: EMBO J. 23(20):4051-4060. PMID 15372072 doi:10.1038/sj.emboj.7600491
  2. Zeng, Y. et al. (2005): Recognition and cleavage of primary microRNA precursors by the nuclear processing enzyme Drosha. In: EMBO J. 24(1):138-148. PMID 15565168 doi:10.1038/sj.emboj.7600385

Siehe auch