Zum Inhalt springen

„Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren“ – Versionsunterschied

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
[gesichtete Version][gesichtete Version]
Inhalt gelöscht Inhalt hinzugefügt
Die letzte Textänderung von 141.35.40.137 wurde verworfen und die Version 109341664 von YFdyh-bot wiederhergestellt.: Lemma nicht verändern!
KLBot2 (Diskussion | Beiträge)
K Bot: 5 Interwiki-Link(s) nach Wikidata (d:Q377955) migriert
Zeile 5: Zeile 5:
[[Kategorie:Transkriptionsfaktor| Helix-Loop]]
[[Kategorie:Transkriptionsfaktor| Helix-Loop]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

[[en:Basic helix-loop-helix]]
[[es:Hélice-bucle-hélice]]
[[it:Elica-ansa-elica]]
[[pt:Hélice-volta-hélice]]
[[zh:Basic-helix-loop-helix]]

Version vom 2. April 2013, 04:20 Uhr

Helix-loop-helix Transkriptionsfaktoren sind ein Strukturmotiv DNA-bindender Proteine, das aus einer kurzen α-Helix besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. loop) mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom Helix-Turn-Helix-Motiv. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden Monomere zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der Dimerisierung eines solchen Torso-Proteins mit einem intakten Protein inaktive HLH-Heterodimere, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine Homodimerisierung intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der Heterodimerisierung der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-Regulatorproteine.