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„Flavin-Adenin-Dinukleotid“ – Versionsunterschied

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'''Flavin-Adenin-Dinukleotid''', abgekürzt '''FAD''' ist ein [[Coenzym]]. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen [[Prokaryoten|prokaryotischen]] und [[Eukaryoten|eukaryotischen]] [[Stoffwechsel]]prozessen, wie der [[Oxidative Phosphorylierung|oxidativen Phosphorylierung]]<ref>U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: ''Intensivkurs Biochemie'', 1.&nbsp;Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S.&nbsp;10.</ref>, der [[Beta-Oxidation|β-Oxidation]] von [[Fettsäuren]], der [[Atmungskette]] und anderen [[Redoxreaktion]]en.<ref name="akt">K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: ''Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel'', 10.&nbsp;Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S.&nbsp;762.</ref> FAD kann im Gegensatz zum [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD<sup>+</sup>]] einzelne [[Elektron]]en übertragen.<ref name=akt /> [[Oxidoreduktasen]] können somit mittels FAD molekularen [[Sauerstoff]] aktivieren.<ref>H. Renz: ''Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie'', 1.&nbsp;Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S.&nbsp;616.</ref>
FAD, das Flavin-Adenin-Dinukleotid, hat eine wichtige Bedeutung als Elektronen-Carrier und Cofaktor während der oxidativen Phosphorylierung, der ß-Oxidation von Fettsäuren und weiteren Redox-Reaktionen. Es besteht aus einer AMP-Einheit (in der Abbildung blau), an welche das Flavin-Mononukleotid (in der Abbildung grün) gebunden ist. Die reaktiven Stickstoffatome (in der Abbildung rot) befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.


== Struktur und chemische Eigenschaften ==
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FAD besteht aus [[Adenosindiphosphat]], das mit [[Riboflavin]] ([[Vitamin]] B<sub>2</sub>) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus [[Adenosinmonophosphat|Adenosin-Monophosphat]] (AMP), an welchem [[Flavinmononukleotid]] (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ [[Stickstoff]]atome <!--(in der Abbildung blau) das sind sie leider nicht! -->befinden sich im [[Isoalloxazin]]ring des Moleküls.


Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier [[Proton (Chemie)|Protonen]] (H<sup>+</sup>) und zweier [[Elektron]]en (e<sup>−</sup>) in die reduzierte Form FADH<sub>2</sub> über:<ref name="Römpp" /> Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus ('''e''' für elektrochemischer Schritt, '''c''' für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7<ref name="Flavoenzymes">Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.</ref>, auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.<ref>Nöll et al., In: ''[[Langmuir (Zeitschrift)|Langmuir]]'' B, 2006, 22, S.&nbsp;2378–2383.</ref>
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Eine [[Lösung (Chemie)|Lösung]] von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l<sup>−1</sup>) besitzt einen [[pH-Wert]] von etwa 6.

== Enzyme, die FAD verwenden ==
Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:
* Monoamin-Oxidase
* Ferredoxin-NADP+ Reduktase
* [[Glucose-Oxidase]] (GOx)
* Cellobiose Dehydrogenase
* Nitratreduktase
* [[Succinat-Dehydrogenase]]
* [[Dihydrolipoyl-Dehydrogenase]]
* [[Acyl-CoA-Dehydrogenase]]

== Siehe auch ==
* [[Vitamin B2|Vitamin B<sub>2</sub>]]
* [[FAD-Synthetase]]

== Weblinks ==
* [https://www2.chemie.uni-erlangen.de/projects/vsc/chemie-mediziner-neu/vitamine/vitb202.html Flavin-Adenin-Dinukleotid]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Isoalloxazin]]
[[Kategorie:Alkanol]]
[[Kategorie:Polyol]]
[[Kategorie:Adenin]]
[[Kategorie:Dihydroxyoxolan]]
[[Kategorie:Phosphorsäureester]]
[[Kategorie:Diphosphat]]
[[Kategorie:Nukleotid]]
[[Kategorie:Coenzym]]
[[Kategorie:Xylol]]

Aktuelle Version vom 17. November 2024, 15:21 Uhr

Strukturformel
Strukturformel von FAD
Allgemeines
Name Flavin-Adenin-Dinukleotid
Andere Namen

DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE (INCI)[1]

Summenformel C27H33N9O15P2
Kurzbeschreibung

gelber Feststoff[2]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 146-14-5
EG-Nummer 205-663-1
ECHA-InfoCard 100.005.149
PubChem 643975
ChemSpider 559059
DrugBank DB03147
Wikidata Q28746
Eigenschaften
Molare Masse 785,55 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Löslichkeit

löslich in Wasser[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[3]
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung[4], der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen.[5] FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen.[5] Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.[6]

Struktur und chemische Eigenschaften

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FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e−) in die reduzierte Form FADH2 über:[2] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7[7], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.[8]

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.[7]

FAD-FADH2-Gleichgewicht
FAD-FADH2-Gleichgewicht

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Enzyme, die FAD verwenden

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Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

Siehe auch

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Einzelnachweise

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  1. ↑ Eintrag zu DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 23. Oktober 2021.
  2. ↑ a b c Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Februar 2019.
  3. ↑ a b Datenblatt Flavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. Februar 2019 (PDF).
  4. ↑ U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.
  5. ↑ a b K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.
  6. ↑ H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.
  7. ↑ a b Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.
  8. ↑ Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.
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