Pattern Recognition Receptors - Versionsgeschichte

Thomas Dresler: Kommasetzung

2024-08-04T09:23:16Z

Kommasetzung

← Nächstältere Version		Version vom 4. August 2024, 11:23 Uhr
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	=== RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) ===		=== RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) ===
	Die drei bisher bekannten Mitglieder der Familie sind das namensgebende [[RIG-I]], [[MDA5]] (''melanoma differentiation-associated protein 5'') und LGP2. Die typischen Strukturelemente sind die zwei N-terminalen CARD-Domänen (''caspase recruitment domains''), die zentrale DEAD-box-Helicase mit ATPase-Aktivität und eine C-terminale regulierende Domäne.		Die drei bisher bekannten Mitglieder der Familie sind das namensgebende [[RIG-I]], [[MDA5]] (''melanoma differentiation-associated protein 5'') und LGP2. Die typischen Strukturelemente sind die zwei N-terminalen CARD-Domänen (''caspase recruitment domains''), die zentrale DEAD-box-Helicase mit ATPase-Aktivität und eine C-terminale regulierende Domäne.
	Die RLRs sind im Gegensatz zu den TLRs im Cytoplasma lokalisiert und können doppelsträngige RNA (dsRNA) detektieren. Somit sind sie in der Lage dsRNA-Viren und ssRNA-Viren bei denen dsRNA als Zwischenprodukt der Replikation entsteht, zu finden.		Die RLRs sind im Gegensatz zu den TLRs im Cytoplasma lokalisiert und können doppelsträngige RNA (dsRNA) detektieren. Somit sind sie in der Lage dsRNA-Viren und ssRNA-Viren, bei denen dsRNA als Zwischenprodukt der Replikation entsteht, zu finden.
	RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.		RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.

Ghilt: /* Einleitung */ + DAMPs

2022-07-22T09:35:19Z

Einleitung: + DAMPs

← Nächstältere Version		Version vom 22. Juli 2022, 11:35 Uhr
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	Als '''Pattern Recognition Receptors''' (PRRs, [[Deutsche Sprache\|dt.]] etwa ‚Mustererkennungsrezeptoren‘) wird eine Vielzahl unterschiedlicher [[Protein]]e, die [[Pathogenität\|Pathogen]]e anhand von charakteristischen Mustern – den [[Pathogen-assoziierte molekulare Muster\|PAMPs]] – ~~erkennen,~~ ~~bezeichnet~~. Als Auslöser einer komplexen [[Signaltransduktion\|Signalkaskade]] sind die PRR wesentlich an der Einleitung einer [[Immunantwort]] beteiligt. Oft werden sie auch als '''Pathogen Recognition Receptors''' oder als ''Primitive Pattern Recognition Receptors'' bezeichnet, da diese angeborenen Abwehrmechanismen schon lange vor der Entstehung der adaptiven Immunabwehr angewendet wurden. Die meisten PRR sind an die Oberfläche / an der Zellmembran von Immunzellen gebunden oder befinden sich in deren Zellinneren. Nur wenige PRRs kommen frei löslich im Blut vor. Aufgrund struktureller Ähnlichkeiten werden die zellgebundenen PRRs in mehrere Rezeptorfamilien unterteilt.<ref>{{cite journal \|author=Iwasaki A, Medzhitov R \|title=Regulation of adaptive immunity by the innate immune system \|journal=Science \|volume=327 \|issue=5963 \|pages=291–5 \|year=2010 \|month=January \|pmid=20075244 \|doi=10.1126/science.1183021 \|url=}}</ref>		Als '''Pattern Recognition Receptors''' (PRRs, [[Deutsche Sprache\|dt.]] etwa ‚Mustererkennungsrezeptoren‘) wird eine Vielzahl unterschiedlicher [[Protein]]e bezeichnet, die [[Pathogenität\|Pathogen]]e und Zellschäden anhand von charakteristischen Mustern erkennen – den [[Pathogen-assoziierte molekulare Muster\|PAMPs]] und [[Damage-associated molecular Patterns\|DAMPs]]. Als Auslöser einer komplexen [[Signaltransduktion\|Signalkaskade]] sind die PRR wesentlich an der Einleitung einer [[Immunantwort]] beteiligt. Oft werden sie auch als '''Pathogen Recognition Receptors''' oder als ''Primitive Pattern Recognition Receptors'' bezeichnet, da diese angeborenen Abwehrmechanismen schon lange vor der Entstehung der adaptiven Immunabwehr angewendet wurden. Die meisten PRR sind an die Oberfläche / an der Zellmembran von Immunzellen gebunden oder befinden sich in deren Zellinneren. Nur wenige PRRs kommen frei löslich im Blut vor. Aufgrund struktureller Ähnlichkeiten werden die zellgebundenen PRRs in mehrere Rezeptorfamilien unterteilt.<ref>{{cite journal \|author=Iwasaki A, Medzhitov R \|title=Regulation of adaptive immunity by the innate immune system \|journal=Science \|volume=327 \|issue=5963 \|pages=291–5 \|year=2010 \|month=January \|pmid=20075244 \|doi=10.1126/science.1183021 \|url=}}</ref>

	== Einordnung in das Immunsystem ==		== Einordnung in das Immunsystem ==

Wolfgang1018: Interpunktion

2021-08-18T20:06:19Z

Interpunktion

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	PRRs auf der Zelloberfläche können die [[Phagozytose]] von Pathogenen ermöglichen oder aktivierende Signale in die Zelle weiterleiten. Die Aktivierung der Immunzellen ist auch die Hauptfunktion aller intrazellulären PRRs. Immunzellen können auf diese Aktivierung auf vielfältige Weise reagieren, etwa durch Freisetzung von löslichen Verteidigungsmolekülen, durch Abtöten von infizierten Zellen oder durch eine verbesserte Fähigkeit zur [[Antigenpräsentation]].		PRRs auf der Zelloberfläche können die [[Phagozytose]] von Pathogenen ermöglichen oder aktivierende Signale in die Zelle weiterleiten. Die Aktivierung der Immunzellen ist auch die Hauptfunktion aller intrazellulären PRRs. Immunzellen können auf diese Aktivierung auf vielfältige Weise reagieren, etwa durch Freisetzung von löslichen Verteidigungsmolekülen, durch Abtöten von infizierten Zellen oder durch eine verbesserte Fähigkeit zur [[Antigenpräsentation]].

	Allerdings gibt es auch andere Möglichkeiten um nicht körpereigene Strukturen festzustellen. Beispielsweise können die meisten körpereigene Zellen von fremden Strukturen durch den [[Haupthistokompatibilitätskomplex]] (MHC) unterschieden werden.		Allerdings gibt es auch andere Möglichkeiten, um nicht körpereigene Strukturen festzustellen. Beispielsweise können die meisten körpereigene Zellen von fremden Strukturen durch den [[Haupthistokompatibilitätskomplex]] (MHC) unterschieden werden.

	== Lösliche PRRs ==		== Lösliche PRRs ==
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	Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. Dieses [[Plasmaprotein]] bindet an bakterielle Membranoberflächen, die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.		Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. Dieses [[Plasmaprotein]] bindet an bakterielle Membranoberflächen, die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.

	MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch ~~und~~ eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.		MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.

	== Oberflächen-PRRs ==		== Oberflächen-PRRs ==
	=== Scavenger-Rezeptoren ===		=== Scavenger-Rezeptoren ===
	Die Scavenger-Rezeptoren (engl. ''scavenger'' ‚Straßenfeger‘) ermöglichen Fresszellen die Phagozytose von Pathogenen. Insgesamt wurden mindestens neun unterschiedliche Rezeptoren nachgewiesen, die auf Grund von Strukturmerkmalen in unterschiedliche Klassen (SR-A, -B, -C usw.) aufgeteilt werden. SR-A1 kommt vor allem in Makrophagen vor und bindet an unterschiedlichste polyanionische Liganden, was ~~u. a.~~ die Aufnahme von Bakterien (sowohl Gram-positiv als auch -negativ) und toten Zellen ermöglicht. Die Bedeutung dieses Rezeptors wird dadurch unterstrichen, dass zumindest in Mäusen bei Abwesenheit von SR-A bestimmte Bakterien nicht mehr wirksam abgewehrt werden können.		Die Scavenger-Rezeptoren (engl. ''scavenger'' ‚Straßenfeger‘) ermöglichen Fresszellen die Phagozytose von Pathogenen. Insgesamt wurden mindestens neun unterschiedliche Rezeptoren nachgewiesen, die auf Grund von Strukturmerkmalen in unterschiedliche Klassen (SR-A, -B, -C usw.) aufgeteilt werden. SR-A1 kommt vor allem in Makrophagen vor und bindet an unterschiedlichste polyanionische Liganden, was unter anderem die Aufnahme von Bakterien (sowohl Gram-positiv als auch -negativ) und toten Zellen ermöglicht. Die Bedeutung dieses Rezeptors wird dadurch unterstrichen, dass zumindest in Mäusen bei Abwesenheit von SR-A bestimmte Bakterien nicht mehr wirksam abgewehrt werden können.

	=== C-Typ Lektin-Rezeptoren ===		=== C-Typ Lektin-Rezeptoren ===
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	=== ''Toll-like receptors'' (TLRs) ===		=== ''Toll-like receptors'' (TLRs) ===
	{{Hauptartikel\|Toll-like Receptor }}		{{Hauptartikel\|Toll-like Receptor }}
	TLRs erkennen unterschiedlichste Bestandteile von Bakterien, Viren, Pilze und Protozoen und lösen eine starke Aktivierung der Immunzellen aus, ~~u. a.~~ über den Transkriptionsfaktor [[NF-κB]]. Alle elf Mitglieder dieser Familie sind membranständige Rezeptoren. Einige davon an der Zellmembran, andere befinden sich in intrazellulären Organellen.		TLRs erkennen unterschiedlichste Bestandteile von Bakterien, Viren, Pilze und Protozoen und lösen eine starke Aktivierung der Immunzellen aus, unter anderem über den Transkriptionsfaktor [[NF-κB]]. Alle elf Mitglieder dieser Familie sind membranständige Rezeptoren. Einige davon an der Zellmembran, andere befinden sich in intrazellulären Organellen.

	== Intrazelluläre PRRs ==		== Intrazelluläre PRRs ==
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	RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.		RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.

	Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer 5‘-terminalen Triphosphatgruppe hat keinen Einfluss auf die Ausschüttung von Interferon, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe, führt zu einer entsprechenden, wenn auch schwächeren Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.		Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer 5‘-terminalen Triphosphatgruppe hat keinen Einfluss auf die Ausschüttung von Interferon, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe führt zu einer entsprechenden, wenn auch schwächeren Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt, ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.

	== Literatur ==		== Literatur ==

Orthographus: Komma

2020-11-24T11:47:25Z

Komma

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Zeile 3:		Zeile 3:
	== Einordnung in das Immunsystem ==		== Einordnung in das Immunsystem ==
	Bei einer Entzündung handelt es sich um eine Schutzmaßnahme von menschlichem und tierischem Gewebe, um sich vor Krankheitserregern zu schützen und gegebenenfalls den Heilungsprozess des geschädigten Gewebes einzuleiten.		Bei einer Entzündung handelt es sich um eine Schutzmaßnahme von menschlichem und tierischem Gewebe, um sich vor Krankheitserregern zu schützen und gegebenenfalls den Heilungsprozess des geschädigten Gewebes einzuleiten.
	Hierbei übernimmt das angeborene Immunsystem als wichtigster Beteiligter eine Schlüsselrolle; Hauptaufgabe ist die Erkennung und Bekämpfung schädlicher Eindringlinge ohne dass der Organismus zwingend mit dem Erreger Kontakt gehabt haben muss. Schafft es also ein Mikroorganismus die Epithelbarriere zu überwinden, greift das angeborene Immunsystem in Form von Makrophagen, natürlichen Killerzellen und neutrophilen Granulozyten ein.		Hierbei übernimmt das angeborene Immunsystem als wichtigster Beteiligter eine Schlüsselrolle; Hauptaufgabe ist die Erkennung und Bekämpfung schädlicher Eindringlinge, ohne dass der Organismus zwingend mit dem Erreger Kontakt gehabt haben muss. Schafft es also ein Mikroorganismus die Epithelbarriere zu überwinden, greift das angeborene Immunsystem in Form von Makrophagen, natürlichen Killerzellen und neutrophilen Granulozyten ein.

	Bevor es jedoch zu einer effektiven Wirkung des angeborenen Immunsystems kommen kann, muss die fremde Struktur erst durch Keimbahn-codierte Rezeptoren erkannt werden. Diese Rezeptoren werden unter dem Oberbegriff Pattern Recognition Receptors (PRR) zusammengefasst.		Bevor es jedoch zu einer effektiven Wirkung des angeborenen Immunsystems kommen kann, muss die fremde Struktur erst durch Keimbahn-codierte Rezeptoren erkannt werden. Diese Rezeptoren werden unter dem Oberbegriff Pattern Recognition Receptors (PRR) zusammengefasst.

Aka: /* RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) */ Tippfehler entfernt

2020-10-08T14:30:45Z

RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs): Tippfehler entfernt

← Nächstältere Version		Version vom 8. Oktober 2020, 16:30 Uhr
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	=== RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) ===		=== RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) ===
	Die drei bisher bekannten Mitglieder der Familie sind das namensgebende [[RIG-I]], [[MDA5]] (''melanoma differentiation-associated protein 5'') und LGP2. Die typischen Strukturelemente sind die zwei N-terminalen CARD-Domänen (''caspase recruitment domains''), die zentrale DEAD-box-Helicase mit ATPase-Aktivität und eine C-terminale regulierende Domäne.		Die drei bisher bekannten Mitglieder der Familie sind das namensgebende [[RIG-I]], [[MDA5]] (''melanoma differentiation-associated protein 5'') und LGP2. Die typischen Strukturelemente sind die zwei N-terminalen CARD-Domänen (''caspase recruitment domains''), die zentrale DEAD-box-Helicase mit ATPase-Aktivität und eine C-terminale regulierende Domäne.
	Die RLRs sind im Gegensatz zu den TLRs im Cytoplasma lokalisiert und können doppelsträngige RNA (dsRNA) detektieren. Somit sind sie in der Lage dsRNA-Viren und ssRNA- Viren bei denen dsRNA als Zwischenprodukt der Replikation entsteht, zu finden.		Die RLRs sind im Gegensatz zu den TLRs im Cytoplasma lokalisiert und können doppelsträngige RNA (dsRNA) detektieren. Somit sind sie in der Lage dsRNA-Viren und ssRNA-Viren bei denen dsRNA als Zwischenprodukt der Replikation entsteht, zu finden.
	RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.		RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.

87.148.144.13: /* RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) */

2020-09-08T16:40:58Z

RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs)

← Nächstältere Version		Version vom 8. September 2020, 18:40 Uhr
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	RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.		RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.

	Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer 5‘-terminalen Triphosphatgruppe hat keinen Einfluss auf die Ausschüttung von ~~Interfron~~, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe, führt zu einer entsprechenden, wenn auch schwächeren Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.		Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer 5‘-terminalen Triphosphatgruppe hat keinen Einfluss auf die Ausschüttung von Interferon, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe, führt zu einer entsprechenden, wenn auch schwächeren Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.

	== Literatur ==		== Literatur ==

Kuebi: /* RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs) */ stil

2020-07-30T09:45:51Z

RIG-I-ähnliche Proteine (RLRs): stil

← Nächstältere Version		Version vom 30. Juli 2020, 11:45 Uhr
Zeile 39:		Zeile 39:
	RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.		RIG-I erkennt v. a. die [[Paramyxoviridae]] wie z. B. die [[Newcastle-Krankheit]] oder [[Parainfluenza]]. Auch [[Hepatitis C]] kann gefunden werden. MDA5 ermöglicht eine rasche Immunantwort auf die Gruppe der [[Picornaviridae]], wie auch den [[Mengovirus]] und EMCV. Einige [[Flaviviren]], wie das [[Denguefieber]] und der [[West-Nil-Virus]] können sowohl von MDA5 als auch von RIG-I detektiert werden.

	Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung, führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer ~~5‘terminalen~~ Triphosphatgruppe ~~hatte~~ keinen Einfluss auf die Ausschüttung von ~~IFN~~, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe, ~~führen~~ zu ~~entsprechender~~, wenn auch ~~schwächerer~~ Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.		Im Gegensatz zu MDA5 entdeckt RIG-I relativ kurze dsRNA (bis zu 1000 bp). Zu einer Verstärkung der IFN-induzierenden Wirkung führt dabei die Anwesenheit eines Triphosphats am 5‘-Ende. Technisch synthetisierte ssRNA mit einer 5‘-terminalen Triphosphatgruppe hat keinen Einfluss auf die Ausschüttung von Interfron, wodurch festgestellt wurde, dass für eine Aktivierung von RIG-I doppelsträngige RNA notwendig ist. Auch dsRNA mit nur einer Monophosphatgruppe oder ohne Phosphatgruppe, führt zu einer entsprechenden, wenn auch schwächeren Immunantwort als bei Triphosphaten. Noch ist nicht bekannt ob spezielle RNA-Sequenzen für die Erkennung durch RIG-I nötig sind.

	== Literatur ==		== Literatur ==

Kuebi: /* Toll-like receptors (TLRs) */ präziser

2020-07-30T09:41:19Z

Toll-like receptors (TLRs): präziser

← Nächstältere Version		Version vom 30. Juli 2020, 11:41 Uhr
Zeile 28:		Zeile 28:
	=== ''Toll-like receptors'' (TLRs) ===		=== ''Toll-like receptors'' (TLRs) ===
	{{Hauptartikel\|Toll-like Receptor }}		{{Hauptartikel\|Toll-like Receptor }}
	TLRs erkennen unterschiedlichste Bestandteile von Bakterien, Viren, Pilze und Protozoen und lösen eine starke Aktivierung der Immunzellen aus, u. a. über den Transkriptionsfaktor [[NF-κB]]. Alle elf Mitglieder dieser Familie sind ~~Bestandteile~~ ~~der~~ ~~Zellmembran,~~ ~~manche~~ ~~sind aber nicht auf~~ der ~~Zelloberfläche~~, ~~sondern~~ befinden sich in intrazellulären Organellen.		TLRs erkennen unterschiedlichste Bestandteile von Bakterien, Viren, Pilze und Protozoen und lösen eine starke Aktivierung der Immunzellen aus, u. a. über den Transkriptionsfaktor [[NF-κB]]. Alle elf Mitglieder dieser Familie sind membranständige Rezeptoren. Einige davon an der Zellmembran, andere befinden sich in intrazellulären Organellen.

	== Intrazelluläre PRRs ==		== Intrazelluläre PRRs ==

Neutronstar2: /* Lösliche PRRs */

2020-07-27T10:59:13Z

Lösliche PRRs

← Nächstältere Version		Version vom 27. Juli 2020, 12:59 Uhr
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	== Lösliche PRRs ==		== Lösliche PRRs ==

	Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. ~~Das~~ [[Plasmaprotein]] ~~Mannose- bindendes Lektin~~ bindet an bakterielle Membranoberflächen, die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.		Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. Dieses [[Plasmaprotein]] bindet an bakterielle Membranoberflächen, die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.

	MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch und eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.		MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch und eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.

2003:EC:AF4A:4431:31F4:36FB:5A27:EBF5: /* Lösliche PRRs */

2020-07-16T23:20:32Z

Lösliche PRRs

← Nächstältere Version		Version vom 17. Juli 2020, 01:20 Uhr
Zeile 13:		Zeile 13:
	== Lösliche PRRs ==		== Lösliche PRRs ==

	Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. Das [[Plasmaprotein]] Mannose- bindendes Lektin bindet an bakterielle Membranoberflächen die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.		Ein gut untersuchter löslicher PRR ist das [[Mannose-bindendes Lektin\|Mannose-bindende Lektin]]. Das [[Plasmaprotein]] Mannose- bindendes Lektin bindet an bakterielle Membranoberflächen, die eine bestimmte Raumanordnung und einen spezifischen Abstand der [[Mannose]]- und [[Fucose]]reste aufweisen. Diese Bindung löst die [[Komplementsystem\|Komplement-Kaskade]] aus; die Bakterien sind für die [[Phagocytose]] empfänglicher. Die Benetzung der Membranoberfläche von Bakterien mit Proteinen, die ihre Phagocytose erleichtern, wird [[Opsonisierung]] genannt.

	MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch und eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.		MBL ist Teil der Collektin-Proteine. Diese enthalten sowohl eine kollagenähnliche als auch und eine lektinähnliche Domain. Andere Mitglieder dieser Familie sind die [[SP-A]] (surfacant protein A) und [[SP-D]] (surfacant protein D), die sich im flüssigen Milieu der Epithelzellen der Lunge befinden. Das Mannose-bindende Lektin weist dabei alle wichtigen Strukturmerkmale der Collektin-Proteine auf: Es hat zwei bis sechs Cluster mit CRDs (carbohydrate recognition domains). In jedem der Cluster befinden sich die Kohlenhydrat-Bindestellen an einem festen Ort, was die Grundlage für die spezifischen Erkennung darstellt. Außerdem weist das Protein noch eine Kollagen-Tripelhelix als Bindestelle für Proteine, eine gewundene alpha-helikale Coiled-Coil-Struktur, als Verbindungsstück zwischen Kohlenhydrat- und Protein-Bindestelle und eine N-terminale cysteinreiche Domäne auf.