Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren - Versionsgeschichte

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	'''Helix-~~loop~~-~~helix~~-Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.		'''Helix-Loop-Helix-Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

	Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.		Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.
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	== Weblinks ==		== Weblinks ==
	{{Commonscat\|Basic helix-loop-helix transcription factors\|Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren}}		{{Commonscat\|Basic helix-loop-helix transcription factors\|Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren}}{{SORTIERUNG:Helix-Loop-Helix-Transkriptionsfaktoren}}

	[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]		[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]
	[[Kategorie:Proteingruppe]]		[[Kategorie:Proteingruppe]]

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	'''Helix-loop-helix Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.		'''Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

	Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.		Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.

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	== Literatur ==		== Literatur ==
	* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.		* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
	* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.		* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
	* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-~~0815341062~~.		* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

	== Weblinks ==		== Weblinks ==

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	* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.		* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
	* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.		* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

			== Weblinks ==
			{{Commonscat\|Basic helix-loop-helix transcription factors\|Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren}}

	[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]		[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]

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	Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.		Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.

			== Literatur ==
			* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
			* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
			* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

	[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]		[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]

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	[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]		[[Kategorie:Transkriptionsfaktor\| Helix-Loop]]
	[[Kategorie:Proteingruppe]]		[[Kategorie:Proteingruppe]]

	[[en:Basic helix-loop-helix]]
	[[es:Hélice-bucle-hélice]]
	[[it:Elica-ansa-elica]]
	[[pt:Hélice-volta-hélice]]
	[[zh:Basic-helix-loop-helix]]

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	~~Die~~ '''Helix-loop-helix ~~Bindungsdomäne~~''' ~~ist~~ ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.		'''Helix-loop-helix Transkriptionsfaktoren''' sind ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

	Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.		Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.

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	'''Helix-loop-helix ~~Transkriptionsfaktoren~~''' ~~sind~~ ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.		Die '''Helix-loop-helix Bindungsdomäne''' ist ein Strukturmotiv [[DNA]]-bindender [[Protein]]e, das aus einer kurzen α-[[Helix]] besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. ''loop'') mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom [[Helix-Turn-Helix-Motiv]]. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden [[Monomer]]e zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

	Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.		Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der [[Dimerisierung]] eines solchen [[Torso-Protein]]s mit einem intakten Protein inaktive HLH-[[Heterodimer]]e, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine [[Homodimerisierung]] intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der [[Heterodimerisierung]] der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-[[Regulatorprotein]]e.

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	[[it:Elica-ansa-elica]]		[[it:Elica-ansa-elica]]
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	[[en:Basic-helix-loop-helix]]		[[en:Basic helix-loop-helix]]
	[[es:Hélice-bucle-hélice]]		[[es:Hélice-bucle-hélice]]
	[[it:Elica-ansa-elica]]		[[it:Elica-ansa-elica]]